Aller au contenu principal
Accès ouvert déclaré 2026 article

PA200 modulates immunoproteasome structure and activity

0Citations signalées, ce qui n’est pas une note de qualité
16Institutions déclarées
4Pays d’affiliation déclarés

Rattachement africain : fr, gb, de, pl. Niveau de preuve : code pays fourni par la source.

Le résumé fourni par la source

The proteasome activator PA200 binds to the catalytic core of both standard proteasome (s20S) and the immunoproteasome (i20S); however, whether PA200 uses the same mechanisms to activate i20S remains unknown. In this work, the cryo-EM structures of singly- and doubly-capped i20S-PA200 complexes, combined with complementary in vitro biochemical assays, show that binding of the first PA200 induces allosteric bending of the i20S and widens the opposite α-ring, promoting higher PA200 occupancy and stronger activation compared to the s20S. PA200 also selectively modulates i20S proteolytic activity by enhancing peptide production and shifting cleavage specificity toward caspase-like activity. In cells and tissues co-expressing PA200, s20S, and i20S, PA200 preferentially associates with the i20S. Moreover, PA200 and i20S catalytic subunits are differentially regulated, with PA200 playing a potential role in regulating the i20S subunits' expression. Overall, these findings suggest that PA200 contributes to the regulation of i20S function and dynamics.

Ce résumé expose les affirmations des auteurs. BNTIC ne l’interprète pas comme une validation indépendante des résultats.

Le contrôle bibliographique ouvert

DOI retrouvé dans Crossref DOI retrouvé ; titre concordant.

Titre Crossref
PA200 modulates immunoproteasome structure and activity
Date Crossref
11/08/2026
Éditeur
Springer Science and Business Media LLC
Type
journal-article

Ce recoupement confirme des métadonnées liées au DOI. Il ne confirme ni la méthode ni les conclusions de l’étude, et il ne compte pas comme une seconde source scientifique indépendante.

Où se fait cette recherche

  • Centre National de la Recherche Scientifique pays non établi dans la notice
    Organisme public
  • Université Fédérale de Toulouse Midi-Pyrénées pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • Institut National Polytechnique de Toulouse pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • University of Oxford pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • Institut de Pharmacologie et de Biologie Structurale pays non établi dans la notice
    Structure de recherche
  • German Center for Lung Research pays non établi dans la notice
    Structure de recherche
  • Jagiellonian University Malopolska Centre of Biotechnology pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • Cancer Research UK Scotland Institute pays non établi dans la notice
    Structure de recherche
  • Ludwig-Maximilians-Universität München pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • Target (Germany) pays non établi dans la notice
    Entreprise
  • Technical University of Munich pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • Helmholtz Munich pays non établi dans la notice
    Structure de recherche

Centre National de la Recherche Scientifique, Université Fédérale de Toulouse Midi-Pyrénées et Institut National Polytechnique de Toulouse, avec 9 autres affiliations.

Une affiliation ne permet pas de déduire la nationalité d’un auteur.

Les sujets associés

Ubiquitin and proteasome pathwaysComplement system in diseasesProtein Degradation and Inhibitors

BNTIC News n’est pas le producteur de ces données. Les publications sont interrogées à la demande dans Crossref, OpenAIRE, DOAJ, Europe PMC, HAL, DataCite, AfricArXiv, ROR et la Banque mondiale, sans clé d’accès. OpenAlex reste optionnel. Aucun service payant n’est nécessaire et aucune donnée externe n’est enregistrée en base. Consulter les sources et leurs limites.