Chiral methionine oxidation reagents reveal stereospecific proteome modifications
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Le résumé fourni par la source
Abstract Life is predicated on chirality, a molecular asymmetry akin to the left and right versions of human hands. Here we show that privileged protein residues are predisposed for chiral regulation. We developed enantiomeric oxaziridine reagents that systematically identify pro-( S ) and pro-( R ) methionine oxidation sites across proteomes that can be erased by stereospecific methionine sulfoxide reductase enzymes A and B, respectively. These probes reveal that chiral regulation of methionine oxidation-reduction processes can allosterically regulate protein function, as shown in cell and murine models of oxidative stress where selective ( R )-methionine sulfoxide formation on M69 of biphenyl hydrolase-like protein leads to hydrolase inhibition and amplification of proteome N -homocysteinylation modifications. This work introduces a platform for characterizing sites of asymmetric methionine oxidation and the functional consequences concomitant with an individual chiral single-atom modification.
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Le contrôle bibliographique ouvert
DOI retrouvé dans Crossref DOI retrouvé ; titre concordant.
- Titre Crossref
- Chiral methionine oxidation reagents reveal stereospecific proteome modifications
- Date Crossref
- 26/03/2026
- Éditeur
- openRxiv
- Type
- posted-content
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Où se fait cette recherche
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Princeton University Department of Chemistry pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
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University of California Department of Chemistry pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
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California Institute of Technology Division of Chemistry and Chemical Engineering pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
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BioTools Inc pays non établi dans la noticeEntreprise
Department of Chemistry — Princeton University, Department of Chemistry — University of California et Division of Chemistry and Chemical Engineering — California Institute of Technology, avec 1 autre affiliation.
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