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Accès ouvert déclaré 2026 preprint

Proprotein convertase activity regulates cumulus-oocyte-complex matrix integrity and cumulus cell migration during ovulation via a GDF9-dependent mechanism

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11Institutions déclarées
3Pays d’affiliation déclarés

Rattachement africain : us, gb, au. Niveau de preuve : code pays fourni par la source.

Le résumé fourni par la source

Cumulus cells have well-established roles early in ovulation but the key molecules that drive their behavior in later stages, leading to follicle rupture, remain underexplored. Here, we observed that inhibition of proprotein convertases (PCSKs) via a pan-inhibitor (PCI) impaired follicular rupture and disrupted the cumulus matrix integrity within intact follicles. Reduced cumulus cell adherence to the cumulus-oocyte-complex (COC) matrix was also observed in isolated COCs and notably occurred late during the maturation window without affecting oocyte maturation. Visualization of PCSK transcript and protein expression, as well as selective inhibition of specific PCSKs, determined that the observed phenotype in COCs is likely attributed to PCSK5A inhibition. We conducted bulk RNA-sequencing and proteomics of PCI-treated COCs which revealed that PCSK inhibition caused dysregulation of extracellular matrix organization, cell migration/adhesion, and TGF-β signaling pathways. Subsequent validation showed that this inhibition translated to disrupted matrix organization and altered migratory and adhesive behaviors in cumulus cells. The TGF-β ligand GDF9 has a predicted PCSK cleavage site, and supplementation with GDF9 rescued matrix integrity suggesting its role as a downstream substrate of PCSKs to regulate matrix organization. Altogether, this study identified PCSK5A and GDF9 as key regulators of COC matrix integrity and cumulus cell migration during late ovulation. These findings highlight novel factors required for follicle rupture which can be leveraged for the development of fertility therapeutics and contraceptives.

Ce résumé expose les affirmations des auteurs. BNTIC ne l’interprète pas comme une validation indépendante des résultats.

Le contrôle bibliographique ouvert

DOI retrouvé dans Crossref DOI retrouvé ; titre concordant.

Titre Crossref
Proprotein convertase activity regulates cumulus-oocyte-complex matrix integrity and cumulus cell migration during ovulation via a GDF9-dependent mechanism
Date Crossref
23/07/2026
Éditeur
openRxiv
Type
posted-content

Ce recoupement confirme des métadonnées liées au DOI. Il ne confirme ni la méthode ni les conclusions de l’étude, et il ne compte pas comme une seconde source scientifique indépendante.

Où se fait cette recherche

  • Northwestern University pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • Dartmouth College pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • California Institute for Regenerative Medicine pays non établi dans la notice
    Organisme public
  • University of Pennsylvania pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • Buck Institute for Research on Aging pays non établi dans la notice
    Organisation à but non lucratif
  • The State University of New Jersey Rutgers pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • Manchester Academic Health Science Centre pays non établi dans la notice
    Établissement de santé
  • Wellcome Centre for Cell-Matrix Research pays non établi dans la notice
    Structure de recherche
  • University of Manchester pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • The University of Adelaide pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • The University of Melbourne pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • Feinberg School of Medicine Department of Obstetrics and Gynecology pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure

Northwestern University, Dartmouth College et California Institute for Regenerative Medicine, avec 9 autres affiliations.

Une affiliation ne permet pas de déduire la nationalité d’un auteur.

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