GRASP55 regulates intra‐Golgi localization of glycosylation enzymes to control glycosphingolipid biosynthesis
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Le résumé fourni par la source
The Golgi apparatus, the main glycosylation station of the cell, consists of a stack of discontinuous cisternae. Glycosylation enzymes are usually concentrated in one or two specific cisternae along the cis‐trans axis of the organelle. How such compartmentalized localization of enzymes is achieved and how it contributes to glycosylation are not clear. Here, we show that the Golgi matrix protein GRASP55 directs the compartmentalized localization of key enzymes involved in glycosphingolipid (GSL) biosynthesis. GRASP55 binds to these enzymes and prevents their entry into COPI‐based retrograde transport vesicles, thus concentrating them in the trans‐Golgi. In genome‐edited cells lacking GRASP55, or in cells expressing mutant enzymes without GRASP55 binding sites, these enzymes relocate to the cis‐Golgi, which affects glycosphingolipid biosynthesis by changing flux across metabolic branch points. These findings reveal a mechanism by which a matrix protein regulates polarized localization of glycosylation enzymes in the Golgi and controls competition in glycan biosynthesis. How the compartmentalized localization of glycosylation enzymes in Golgi is achieved and how it regulates glycosylation is incompletely understood. Here, GRASP55 is found to control competition between glucosylceramide synthase (GCS) and sphingomyelin synthase 1 (SMS1), two enzymes of the glycosphingolipid (GSL) biosynthetic pathway, by regulating trans‐Golgi localization of GCS. Intra‐Golgi compartmentalization of glucosylceramide synthase (GCS) and lactosylceramide synthase 1 (LCS1) depends on their binding to matrix protein GRASP55, which prevents their sorting into retrograde COPI vesicles.
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Le contrôle bibliographique ouvert
DOI retrouvé dans Crossref DOI retrouvé ; titre concordant.
- Titre Crossref
- GRASP55 regulates intra‐Golgi localization of glycosylation enzymes to control glycosphingolipid biosynthesis
- Date Crossref
- 13/09/2021
- Éditeur
- Springer Science and Business Media LLC
- Type
- journal-article
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Où se fait cette recherche
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National Research Council pays non établi dans la noticeOrganisation à but non lucratif
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Institute of Cell Biology and Neurobiology pays non établi dans la noticeStructure de recherche
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University of Cologne pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
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Brigham and Women's Hospital Department of Medicine pays non établi dans la noticeÉtablissement de santé
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Harvard University pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
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École Polytechnique Fédérale de Lausanne pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
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Stony Brook University Hospital pays non établi dans la noticeÉtablissement de santé
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National Centre for Biological Sciences pays non établi dans la noticeStructure de recherche
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Tohoku Medical and Pharmaceutical University Institute of Molecular Biomembrane and Glycobiology pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
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Charité - Universitätsmedizin Berlin pays non établi dans la noticeÉtablissement de santé
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Institute of Biochemistry and Cell Biology pays non établi dans la noticeStructure de recherche
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Medical Faculty pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
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