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Accès ouvert déclaré 2026 article

Tunable Biased Signaling of the Angiotensin II Type 1 Receptor for Inotropy via C-Terminal Peptide Engineering and Allosteric Site Targeting

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Rattachement africain : ca, fr. Niveau de preuve : code pays fourni par la source.

Le résumé fourni par la source

The angiotensin II (AngII) type 1 receptor (AT1R) is a key prototypical G protein-coupled receptor in cardiovascular regulation. Biased agonists activating G protein or β-arrestin pathways offer therapeutic promise, but the molecular determinants of this signaling bias and its physiological implications remain poorly understood. This study profiles AngII analogs with C-terminal Phe 8 modifications, identifies compounds 11, 12, and 29a as exhibiting differential Gα q activation while retaining potent β-arrestin recruitment. Notably, 12 with low levels of Gα q activity, enhances left ventricular ejection fraction with limited pressor responses in normotensive rats. In contrast, other analogs with variably superior Gα q activity do not promote inotropy. Molecular modeling suggests that the flexible side chain of 12 accesses a deep allosteric pocket within AT1R, driving its unique signaling profile. This study demonstrates that engineering AngII’s C-terminus enables selective tuning of AT1R signaling to control arterial versus cardiac responses, providing strategies for developing improved cardiovascular therapeutics.

Ce résumé expose les affirmations des auteurs. BNTIC ne l’interprète pas comme une validation indépendante des résultats.

Le contrôle bibliographique ouvert

DOI retrouvé dans Crossref DOI retrouvé, mais le titre doit être comparé manuellement.

Titre Crossref
Tunable Biased Signaling of the Angiotensin II Type 1 Receptor for Inotropy <i>via</i> C-Terminal Peptide Engineering and Allosteric Site Targeting
Date Crossref
16/01/2026
Éditeur
American Chemical Society (ACS)
Type
journal-article

Ce recoupement confirme des métadonnées liées au DOI. Il ne confirme ni la méthode ni les conclusions de l’étude, et il ne compte pas comme une seconde source scientifique indépendante.

Où se fait cette recherche

  • Université de Sherbrooke pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • Centre de Médecine Préventive pays non établi dans la notice
    Établissement de santé
  • Institut de pharmacologie de Sherbrooke pays non établi dans la notice
    Structure de recherche
  • McGill University Health Centre pays non établi dans la notice
    Établissement de santé
  • Research Institute of the McGill University Health Centre pays non établi dans la notice
    Organisme public
  • McGill University Department of Medicine pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • Faculté de Médecine et des Sciences de la Santé Département de Médecine─Service de Cardiologie pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • Department of Pharmacology and Therapeutics pays non établi dans la notice
    Institution

Université de Sherbrooke, Centre de Médecine Préventive et Institut de pharmacologie de Sherbrooke, avec 5 autres affiliations.

Une affiliation ne permet pas de déduire la nationalité d’un auteur.

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