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Accès ouvert déclaré 2025 preprint

Identification of novel ubiquitin receptors on the 26S proteasome by photo-crosslinking mass spectrometry

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2Pays d’affiliation déclarés

Rattachement africain : us, gb. Niveau de preuve : code pays fourni par la source.

Le résumé fourni par la source

The 26S proteasome is the endpoint of the ubiquitin-proteasome system, an essential pathway for maintaining cellular homeostasis through targeted degradation of misfolded, damaged, and obsolete proteins. Substrates labeled with ubiquitin are directed to the 26S proteasome by binding to one or more ubiquitin receptors. However, ubiquitin-dependent degradation occurs even when the canonical receptor sites are mutated, suggesting the presence of additional, unidentified binding sites. Here we created photo-crosslinkable probes for ubiquitin interactions by incorporating the unnatural amino acid p-benzoyl-L-phenylalanine into ubiquitin. We show that these probes can be used to measure apparent affinities for known receptors and to reveal novel ubiquitin-binding sites on the yeast 26S proteasome. Through photo-crosslinking mass-spectrometry experiments we identified a groove on the top of the proteasome, formed by Rpn2, Rpn9, Rpn10, and Rpn12, that serves as an additional ubiquitin-binding interface. Our photo-crosslinkable probes thus serve as versatile tools for the characterization of ubiquitin-protein interactions and the identification of ubiquitin-binding domains.

Ce résumé expose les affirmations des auteurs. BNTIC ne l’interprète pas comme une validation indépendante des résultats.

Le contrôle bibliographique ouvert

DOI retrouvé dans Crossref DOI retrouvé ; titre concordant.

Titre Crossref
Identification of novel ubiquitin receptors on the 26S proteasome by photo-crosslinking mass spectrometry
Date Crossref
20/12/2025
Éditeur
openRxiv
Type
posted-content

Ce recoupement confirme des métadonnées liées au DOI. Il ne confirme ni la méthode ni les conclusions de l’étude, et il ne compte pas comme une seconde source scientifique indépendante.

Où se fait cette recherche

  • QB3 pays non établi dans la notice
    Organisation à but non lucratif
  • University of California Biophysics Graduate Group pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • Howard Hughes Medical Institute pays non établi dans la notice
    Structure de recherche
  • Wellcome/MRC Cambridge Stem Cell Institute pays non établi dans la notice
    Structure de recherche
  • Phoenix Contact (United States) pays non établi dans la notice
    Entreprise
  • Present address: Cambridge Stem Cell Institute pays non établi dans la notice
    Structure de recherche
  • Lead contact: a.martin@berkeley.edu pays non établi dans la notice
    Institution

QB3, Biophysics Graduate Group — University of California et Howard Hughes Medical Institute, avec 4 autres affiliations.

Une affiliation ne permet pas de déduire la nationalité d’un auteur.

Les sujets associés

Ubiquitin and proteasome pathwaysAdvanced Proteomics Techniques and ApplicationsProtein Degradation and Inhibitors

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