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Accès ouvert déclaré 2025 article

Structure of a distinct β-barrel assembly machinery complex in the Bacteroidota

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Rattachement africain : gb, pl, dk. Niveau de preuve : code pays fourni par la source.

Le résumé fourni par la source

The Gram-negative β-barrel assembly machinery (BAM) complex catalyses the folding and membrane insertion of newly synthesized β-barrel outer membrane proteins. The BAM is structurally conserved, but most studies have focused on Gammaproteobacteria. Here, using single-particle cryogenic electron microscopy, quantitative proteomics and functional assays, we show that the BAM complex is distinct within the Bacteroidota. Cryogenic electron microscopy structures of BAM complexes from the human gut symbiont Bacteroides thetaiotaomicron (3.3 Å) and the human oral pathogen Porphyromonas gingivalis (3.2 Å) show similar, seven-component complexes of ~325 kDa. The complexes are mostly extracellular and comprise canonical BamA and BamD; an integral, essential outer membrane protein, BamG, that associates with BamA; and four surface-exposed lipoproteins: BamH-K. Absent from the BAM in Pseudomonadota, BamG-K form a large, extracellular dome that may confer additional functionality to enable the folding and assembly of β-barrel-surface-exposed lipoprotein complexes that are a hallmark of the Bacteroidota. Our findings develop our understanding of fundamental biological processes in an important bacterial phylum.

Ce résumé expose les affirmations des auteurs. BNTIC ne l’interprète pas comme une validation indépendante des résultats.

Le contrôle bibliographique ouvert

DOI retrouvé dans Crossref DOI retrouvé ; titre concordant.

Titre Crossref
Structure of a distinct β-barrel assembly machinery complex in the Bacteroidota
Date Crossref
01/10/2025
Éditeur
Springer Science and Business Media LLC
Type
journal-article

Ce recoupement confirme des métadonnées liées au DOI. Il ne confirme ni la méthode ni les conclusions de l’étude, et il ne compte pas comme une seconde source scientifique indépendante.

Où se fait cette recherche

  • Newcastle University pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • Jagiellonian University pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • Aarhus University Interdisciplinary Nanoscience Center (iNANO) pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • Faculty of Medical Sciences Biosciences Institute pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • Faculty of Biochemistry Department of Microbiology pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • Doctoral School of Exact and Natural Sciences pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure

Newcastle University, Jagiellonian University et Interdisciplinary Nanoscience Center (iNANO) — Aarhus University, avec 3 autres affiliations.

Une affiliation ne permet pas de déduire la nationalité d’un auteur.

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