Aller au contenu principal
Accès ouvert déclaré 2025 article

p22phox prevents the oxidation of SERCA2a and stabilizes it in the heart

8Citations signalées, ce qui n’est pas une note de qualité
5Institutions déclarées
3Pays d’affiliation déclarés

Rattachement africain : us, jp, tw. Niveau de preuve : code pays fourni par la source.

Le résumé fourni par la source

Sarcoplasmic/endoplasmic reticulum (SR/ER) Ca2+ ATPase 2a (SERCA2a) mediates Ca2+ reuptake into the SR in cardiomyocytes. The inactivation or downregulation of SERCA2a leads to reduced contractility in the failing heart. Here we show that SERCA2a is regulated by p22phox, a heterodimeric partner of NADPH oxidases. Endogenous p22phox was upregulated by pressure overload, but cardiac-specific p22phox knockout (cKO) in mice exacerbated heart failure, enhanced the downregulation of SERCA2a and increased oxidative stress in the SR. We show that p22phox interacts with SERCA2a, preventing its oxidation at Cys498 and subsequent degradation by the Smurf1 and Hrd1 E3 ubiquitin ligases. The exacerbation of SERCA2a downregulation and cardiac dysfunction following pressure overload in p22phox cKO mice was alleviated when these mice were crossed with SERCA2a-C498S knock-in mice, in which the oxidation-susceptible and degradation-promoting cysteine residue is mutated. Future molecular interventions to prevent the oxidation of SERCA2a at Cys498 may prevent its downregulation during heart failure. Nakada, Titus et al. show that p22phox, a heterodimeric partner of NADPH oxidases, prevents sarcoplasmic/endoplasmic reticulum Ca2+ ATPase 2a (SERCA2a) oxidation at Cys498 and its downregulation. This study suggests that therapeutic interventions to protect this residue may sustain SERCA2a expression in heart failure.

Ce résumé expose les affirmations des auteurs. BNTIC ne l’interprète pas comme une validation indépendante des résultats.

Le contrôle bibliographique ouvert

DOI retrouvé dans Crossref DOI retrouvé ; titre concordant.

Titre Crossref
p22phox prevents the oxidation of SERCA2a and stabilizes it in the heart
Date Crossref
03/09/2025
Éditeur
Springer Science and Business Media LLC
Type
journal-article

Ce recoupement confirme des métadonnées liées au DOI. Il ne confirme ni la méthode ni les conclusions de l’étude, et il ne compte pas comme une seconde source scientifique indépendante.

Où se fait cette recherche

  • The State University of New Jersey Rutgers pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • Nara Medical University Department of Cardiovascular Medicine pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • National Yang Ming Chiao Tung University pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • Taipei Veterans General Hospital Department of Surgery pays non établi dans la notice
    Établissement de santé
  • Cardiovascular Research Institute Department of Cell Biology and Molecular Medicine pays non établi dans la notice
    Structure de recherche
  • Rutgers New Jersey Medical School and Cancer Institute of New Jersey Department of Microbiology pays non établi dans la notice
    Structure de recherche
  • School of Medicine Institute of Clinical Medicine pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure

Rutgers — The State University of New Jersey, Department of Cardiovascular Medicine — Nara Medical University et National Yang Ming Chiao Tung University, avec 4 autres affiliations.

Une affiliation ne permet pas de déduire la nationalité d’un auteur.

Les sujets associés

Endoplasmic Reticulum Stress and DiseaseMitochondrial Function and PathologyCoenzyme Q10 studies and effects

BNTIC News n’est pas le producteur de ces données. Les publications sont interrogées à la demande dans Crossref, OpenAIRE, DOAJ, Europe PMC, HAL, DataCite, AfricArXiv, ROR et la Banque mondiale, sans clé d’accès. OpenAlex reste optionnel. Aucun service payant n’est nécessaire et aucune donnée externe n’est enregistrée en base. Consulter les sources et leurs limites.