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Accès ouvert déclaré 2025 article

Mechanistic insights into the versatile stoichiometry and biased signaling of the apelin receptor-arrestin complex

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1Pays d’affiliation déclarés

Rattachement africain : cn. Niveau de preuve : code pays fourni par la source.

Le résumé fourni par la source

The apelin receptor (APJR) plays a pivotal role in regulating cardiovascular and metabolic health1,2. Understanding the mechanisms of biased agonism at APJR is crucial for drug discovery, as stimulation of the β-arrestin pathway may lead to some adverse effects3. Structural analyses of APJR-Gi complexes have clarified the structural basis of receptor dimerization and activation4,5, yet the absence of structural data on APJR-arrestin complexes has impeded a comprehensive understanding of APJR stoichiometry in the dual signaling pathways and biased agonism. Here, we present APJR-β-arrestin1 structures bound to a clinical drug analog, revealing 2:2 and 2:1 stoichiometries associated with differential β-arrestin recruitment. Through comparison of the two transducer-coupled APJR structures bound to the same ligand, we identify key residues and motifs crucial for directing biased signaling. These findings highlight APJR’s versatile stoichiometry in coupling with β-arrestin and Gi proteins, establishing a framework for understanding biased agonism and guiding the development of therapeutics. The apelin receptor regulates heart and metabolic health via G-protein and β-arrestin signaling pathways. Here, authors present receptor-β-arrestin complex structures with distinct stoichiometries that provide insight into biased signaling, guiding targeted drug design.

Ce résumé expose les affirmations des auteurs. BNTIC ne l’interprète pas comme une validation indépendante des résultats.

Le contrôle bibliographique ouvert

DOI retrouvé dans Crossref DOI retrouvé ; titre concordant.

Titre Crossref
Mechanistic insights into the versatile stoichiometry and biased signaling of the apelin receptor-arrestin complex
Date Crossref
11/08/2025
Éditeur
Springer Science and Business Media LLC
Type
journal-article

Ce recoupement confirme des métadonnées liées au DOI. Il ne confirme ni la méthode ni les conclusions de l’étude, et il ne compte pas comme une seconde source scientifique indépendante.

Où se fait cette recherche

  • ShanghaiTech University iHuman Institute pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • Huazhong University of Science and Technology pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • Shanghai Clinical Research Center pays non établi dans la notice
    Structure de recherche
  • College of Life Science and Technology Key Laboratory of Molecular Biophysics of MOE pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • School of Life Science and Technology pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • JiKang Therapeutics pays non établi dans la notice
    Institution
  • Shanghai Clinical Research and Trial Center pays non établi dans la notice
    Établissement de santé

iHuman Institute — ShanghaiTech University, Huazhong University of Science and Technology et Shanghai Clinical Research Center, avec 4 autres affiliations.

Une affiliation ne permet pas de déduire la nationalité d’un auteur.

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