Crystal structure of the folded domains of Xrs2 from Saccharomyces cerevisiae
Rattachement africain : us. Niveau de preuve : code pays fourni par la source.
Le résumé fourni par la source
The MRE11-RAD50-NBS1/Xrs2 (MRN/X) protein complex acts as a first responder in DNA double-strand break repair and telomere-length maintenance, yet the structural architecture of the yeast ortholog Xrs2 has remained unresolved. In this study, we present the first structure of the folded N-terminal region of Xrs2 from Saccharomyces cerevisiae, resolved at 2.38 Å using X-ray crystallography. Like the previously determined crystal structures of Schizosaccharomyces pombe Nbs1, the folded structure of S. cerevisiae Xrs2 adopts an extended three-domain organization at its N-terminus. Electrostatic analysis reveals two distinct charged patches: a positively charged patch on the FHA domain and a negatively charged patch in the cleft between the FHA and BRCT1 domains. This charge segregation is likely to play a role in mediating interactions with various ligands.
Ce résumé expose les affirmations des auteurs. BNTIC ne l’interprète pas comme une validation indépendante des résultats.
Le contrôle bibliographique ouvert
DOI retrouvé dans Crossref DOI retrouvé, mais le titre doit être comparé manuellement.
- Titre Crossref
- Crystal structure of the folded domains of Xrs2 from <i>Saccharomyces cerevisiae</i>
- Date Crossref
- 06/08/2025
- Éditeur
- International Union of Crystallography (IUCr)
- Type
- journal-article
Ce recoupement confirme des métadonnées liées au DOI. Il ne confirme ni la méthode ni les conclusions de l’étude, et il ne compte pas comme une seconde source scientifique indépendante.
Où se fait cette recherche
-
University of Minnesota Department of Biochemistry pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
Department of Biochemistry — University of Minnesota.
Une affiliation ne permet pas de déduire la nationalité d’un auteur.