NAC promotes co-translational protein folding at the ribosomal tunnel exit
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Le résumé fourni par la source
The nascent polypeptide-associated complex (NAC) coordinates enzymatic modifications and membrane targeting of nascent chains during translation. While NAC's function as a dynamic hub for other factors is well-established, its direct role in co-translational folding is unclear. By proteome-wide profiling NAC co-translational interactions in human cells, we found that NAC recognizes emerging segments enriched in hydrophobicity and α-helical propensity, within folded domains of cytonuclear proteins. Single-molecule and structural analyses reveal that NAC, via its β-barrel domain, dynamically interacts with nascent chains at the ribosomal tunnel exit and is capable of promoting on-pathway folding. Compartment-specific nascent chain interactions of NAC further elucidate its role in targeting to the endoplasmic reticulum and mitochondrial membrane protein biogenesis. Together, these findings show that NAC acts as a bona fide co-translational chaperone that facilitates early protein folding at the ribosomal tunnel exit, expanding its functional repertoire in protein biogenesis.
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Le contrôle bibliographique ouvert
DOI retrouvé dans Crossref DOI retrouvé ; titre concordant.
- Titre Crossref
- NAC promotes co-translational protein folding at the ribosomal tunnel exit
- Date Crossref
- 02/08/2025
- Éditeur
- openRxiv
- Type
- posted-content
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Où se fait cette recherche
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Heidelberg University pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
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DKFZ-ZMBH Alliance pays non établi dans la noticeStructure de recherche
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California Institute of Technology Division of Chemistry and Chemical Engineering pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
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Institute for Atomic and Molecular Physics pays non établi dans la noticeStructure de recherche
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Amol University of Special Modern Technologies pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
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Delft University of Technology Kavli Institute of Nanoscience Delft pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
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ETH Zurich pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
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Institute of Molecular Biology and Biophysics Department of Biology pays non établi dans la noticeStructure de recherche
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Center for Molecular Biology of the University of Heidelberg (ZMBH) pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
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AMOLF pays non établi dans la noticeInstitution
Heidelberg University, DKFZ-ZMBH Alliance et Division of Chemistry and Chemical Engineering — California Institute of Technology, avec 7 autres affiliations.
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