Aller au contenu principal
Accès ouvert déclaré 2025 preprint

NAC promotes co-translational protein folding at the ribosomal tunnel exit

1Citations signalées, ce qui n’est pas une note de qualité
9Institutions déclarées
5Pays d’affiliation déclarés

Rattachement africain : de, us, nl, ir, ch. Niveau de preuve : code pays fourni par la source.

Le résumé fourni par la source

The nascent polypeptide-associated complex (NAC) coordinates enzymatic modifications and membrane targeting of nascent chains during translation. While NAC's function as a dynamic hub for other factors is well-established, its direct role in co-translational folding is unclear. By proteome-wide profiling NAC co-translational interactions in human cells, we found that NAC recognizes emerging segments enriched in hydrophobicity and α-helical propensity, within folded domains of cytonuclear proteins. Single-molecule and structural analyses reveal that NAC, via its β-barrel domain, dynamically interacts with nascent chains at the ribosomal tunnel exit and is capable of promoting on-pathway folding. Compartment-specific nascent chain interactions of NAC further elucidate its role in targeting to the endoplasmic reticulum and mitochondrial membrane protein biogenesis. Together, these findings show that NAC acts as a bona fide co-translational chaperone that facilitates early protein folding at the ribosomal tunnel exit, expanding its functional repertoire in protein biogenesis.

Ce résumé expose les affirmations des auteurs. BNTIC ne l’interprète pas comme une validation indépendante des résultats.

Le contrôle bibliographique ouvert

DOI retrouvé dans Crossref DOI retrouvé ; titre concordant.

Titre Crossref
NAC promotes co-translational protein folding at the ribosomal tunnel exit
Date Crossref
02/08/2025
Éditeur
openRxiv
Type
posted-content

Ce recoupement confirme des métadonnées liées au DOI. Il ne confirme ni la méthode ni les conclusions de l’étude, et il ne compte pas comme une seconde source scientifique indépendante.

Où se fait cette recherche

  • Heidelberg University pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • DKFZ-ZMBH Alliance pays non établi dans la notice
    Structure de recherche
  • California Institute of Technology Division of Chemistry and Chemical Engineering pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • Institute for Atomic and Molecular Physics pays non établi dans la notice
    Structure de recherche
  • Amol University of Special Modern Technologies pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • Delft University of Technology Kavli Institute of Nanoscience Delft pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • ETH Zurich pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • Institute of Molecular Biology and Biophysics Department of Biology pays non établi dans la notice
    Structure de recherche
  • Center for Molecular Biology of the University of Heidelberg (ZMBH) pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • AMOLF pays non établi dans la notice
    Institution

Heidelberg University, DKFZ-ZMBH Alliance et Division of Chemistry and Chemical Engineering — California Institute of Technology, avec 7 autres affiliations.

Une affiliation ne permet pas de déduire la nationalité d’un auteur.

Les sujets associés

RNA and protein synthesis mechanismsEnzyme Structure and FunctionRNA modifications and cancer

BNTIC News n’est pas le producteur de ces données. Les publications sont interrogées à la demande dans Crossref, OpenAIRE, DOAJ, Europe PMC, HAL, DataCite, AfricArXiv, ROR et la Banque mondiale, sans clé d’accès. OpenAlex reste optionnel. Aucun service payant n’est nécessaire et aucune donnée externe n’est enregistrée en base. Consulter les sources et leurs limites.