Affinity‐stability trade‐off mechanism of residue 35 in framework region 2 of VHH antibodies with β‐hairpin CDR3
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Le résumé fourni par la source
Abstract Single‐domain VHH antibodies are promising therapeutic and diagnostic tools. The third complementarity‐determining region (CDR3) is usually the most critical region for antigen recognition by VHH antibodies. When CDR3 adopts a short and extended β‐hairpin conformation, framework region 2 (FR2) often interacts directly with the antigen. However, the importance of these interactions in antigen recognition remains unclear. In this research, we investigated the role of FR2 residues in VHH antibodies with β‐hairpin CDR3s. We found that several FR2 residues, particularly at positions 35 and 37, are critical for high‐affinity antigen binding. Notably, a trade‐off was observed: introducing a charged residue at position 35 enhanced binding affinity but reduced thermal stability. These findings provide insights into optimizing FR2 in single‐domain antibodies to improve their functionality for diagnostic and therapeutic applications.
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Le contrôle bibliographique ouvert
DOI retrouvé dans Crossref DOI retrouvé, mais le titre doit être comparé manuellement.
- Titre Crossref
- Affinity‐stability trade‐off mechanism of residue 35 in framework region 2 of <scp>V<sub>H</sub>H</scp> antibodies with β‐hairpin <scp>CDR3</scp>
- Date Crossref
- 18/03/2025
- Éditeur
- Wiley
- Type
- journal-article
Ce recoupement confirme des métadonnées liées au DOI. Il ne confirme ni la méthode ni les conclusions de l’étude, et il ne compte pas comme une seconde source scientifique indépendante.
Où se fait cette recherche
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The University of Tokyo Department of Bioengineering pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
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National Institute of Infectious Diseases pays non établi dans la noticeOrganisme public
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School of Engineering Department of Bioengineering pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
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Research Center for Drug and Vaccine Development pays non établi dans la noticeStructure de recherche
Department of Bioengineering — The University of Tokyo, National Institute of Infectious Diseases et Department of Bioengineering — School of Engineering, avec 1 autre affiliation.
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