Targeting QPCTL: An Emerging Therapeutic Opportunity
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Le résumé fourni par la source
Glutaminyl cyclases, including glutaminyl-peptide cyclotransferase (QPCT) and glutaminyl-peptide cyclotransferase-like protein (QPCTL), primarily catalyze the cyclization of N-terminal glutamine or glutamate to pyroglutamate (pGlu). QPCTL, in particular, modifies the N-terminus of CD47, thereby regulating its interaction with signal-regulatory protein alpha (SIRPα) and modulating phagocytosis of tumor cells by immune cells. Additionally, QPCTL cyclizes the N-termini of CCL2, CCL7, and CX3CL1, influencing the tumor microenvironment and inflammatory responses in cancer and other disorders. Consequently, QPCTL is considered a valuable therapeutic target for several human diseases. However, the development of QPCTL inhibitors remains in its early stages. This perspective summarizes the structural features, catalytic mechanisms, and biological functions of QPCTL, along with its recent advances in small-molecule inhibitors. It provides valuable insights into the development of novel QPCTL inhibitors.
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Le contrôle bibliographique ouvert
DOI retrouvé dans Crossref DOI retrouvé ; titre concordant.
- Titre Crossref
- Targeting QPCTL: An Emerging Therapeutic Opportunity
- Date Crossref
- 02/01/2025
- Éditeur
- American Chemical Society (ACS)
- Type
- journal-article
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Où se fait cette recherche
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Tongji University pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
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Shanghai Tenth People's Hospital pays non établi dans la noticeÉtablissement de santé
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Chinese Academy of Sciences pays non établi dans la noticeOrganisme public
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Shanghai Institute of Materia Medica Department of Medicinal Chemistry pays non établi dans la noticeStructure de recherche
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University of Chinese Academy of Sciences pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
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School of Pharmaceutical Science and Technology pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
Tongji University, Shanghai Tenth People's Hospital et Chinese Academy of Sciences, avec 3 autres affiliations.
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