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Accès ouvert déclaré 2024 article

Pyrrolizwillin, ein Einzigartiges Bakterielles Alkaloid, Gebildet durch eine Kombination aus Nichtribosomaler Peptidsynthetase und nicht‐Enzymatischer Dimerisierung

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Le résumé fourni par la source

Abstract Pyrrolizidinalkaloide (PAs) sind eine strukturell vielfältige Gruppe spezialisierter heterocyclischer Metabolite, die durch eine Hexahydro‐1 H ‐pyrrolizin‐Kernstruktur charakterisiert werden. PAs werden über zwei unterschiedliche Biosynthesewege gebildet. In Pflanzen werden sie durch eine Homospermidinsynthase synthetisiert, während sie in Bakterien durch die kombinierte Wirkung einer nichtribosomalen Peptidsynthetase und einer Baeyer–Villiger‐Monooxygenase entstehen. Während die toxischen Eigenschaften pflanzlicher PAs und ihr Vorkommen in tierischen und menschlichen Lebensmitteln umfassend untersucht wurden, sind die biologischen Funktionen und die Biosynthese komplexerer bakterieller PAs noch nicht gut verstanden. Hier berichten wir über die Identifizierung und Charakterisierung eines bakteriellen Biosynthese‐Genclusters aus Xenorhabdus hominickii , xhpA‐G , das für die Produktion des PA‐Pseudodimers Pyrrolizwillin verantwortlich ist. Die Analyse von Promotor‐Austauschmutanten aus X. hominickii zusammen mit der heterologen Expression von xhpA‐G in E. coli ergab eine Reihe von Derivaten und Zwischenprodukten, von denen zwei chemisch synthetisiert wurden. Diese Informationen wurden genutzt, um einen detaillierten Biosyntheseweg zu Pyrrolizwillin zu postulieren. Darüber hinaus haben wir die Hydrolase XhpG, das Schlüsselenzym bei der Umwandlung des Zwischenprodukts Pyrrolizixenamid zu Pyrrolizwillin, mittels Röntgenkristallographie und Kleinwinkel‐Röntgenstreuung (SAXS) charakterisiert.

Ce résumé expose les affirmations des auteurs. BNTIC ne l’interprète pas comme une validation indépendante des résultats.

Le contrôle bibliographique ouvert

DOI retrouvé dans Crossref DOI retrouvé ; titre concordant.

Titre Crossref
Pyrrolizwillin, ein Einzigartiges Bakterielles Alkaloid, Gebildet durch eine Kombination aus Nichtribosomaler Peptidsynthetase und nicht‐Enzymatischer Dimerisierung
Date Crossref
14/11/2024
Éditeur
Wiley
Type
journal-article

Ce recoupement confirme des métadonnées liées au DOI. Il ne confirme ni la méthode ni les conclusions de l’étude, et il ne compte pas comme une seconde source scientifique indépendante.

Où se fait cette recherche

  • Max Planck Institute for Terrestrial Microbiology pays non établi dans la notice
    Structure de recherche
  • Goethe University Frankfurt pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • Centre National de la Recherche Scientifique pays non établi dans la notice
    Organisme public
  • Ingénierie Moléculaire pays non établi dans la notice
    Structure de recherche
  • Université de Lorraine pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • Shenzhen Institute of Synthetic Biology pays non établi dans la notice
    Structure de recherche
  • Muséum national d'Histoire naturelle Unit MCAM pays non établi dans la notice
    Institution
  • Philipps University of Marburg pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • Senckenberg - Leibniz Institution for Biodiversity and Earth System Research pays non établi dans la notice
    Organisation à but non lucratif
  • LOEWE Centre for Translational Biodiversity Genomics pays non établi dans la notice
    Structure de recherche
  • Loewe Center for Synthetic Microbiology pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • Max-Planck-Institut für Terrestrische Mikrobiologie Abteilung Naturstoffe in Organismischen Interaktionen 35043 Marburg Deutschland pays non établi dans la notice
    Structure de recherche

Max Planck Institute for Terrestrial Microbiology, Goethe University Frankfurt et Centre National de la Recherche Scientifique, avec 9 autres affiliations.

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