Redox-dependent condensation and cytoplasmic granulation by human ssDNA-binding protein-1 delineate roles in oxidative stress response
Rattachement africain : hu, at. Niveau de preuve : code pays fourni par la source.
Le résumé fourni par la source
Human single-stranded DNA binding protein 1 (hSSB1/NABP2/OBFC2B) plays central roles in DNA repair. Here, we show that purified hSSB1 undergoes redox-dependent liquid-liquid phase separation (LLPS) in the presence of single-stranded DNA or RNA, features that are distinct from those of LLPS by bacterial SSB. hSSB1 nucleoprotein droplets form under physiological ionic conditions in response to treatment modeling cellular oxidative stress. hSSB1's intrinsically disordered region is indispensable for LLPS, whereas all three cysteine residues of the oligonucleotide/oligosaccharide-binding fold are necessary to maintain redox-sensitive droplet formation. Proteins interacting with hSSB1 show selective enrichment inside hSSB1 droplets, suggesting tight content control and recruitment functions for the condensates. While these features appear instrumental for genome repair, we detected cytoplasmic hSSB1 condensates in various cell lines colocalizing with stress granules upon oxidative stress, implying extranuclear function in cellular stress response. Our results suggest condensation-linked roles for hSSB1, linking genome repair and cytoplasmic defense.
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Le contrôle bibliographique ouvert
DOI retrouvé dans Crossref DOI retrouvé ; titre concordant.
- Titre Crossref
- Redox-dependent condensation and cytoplasmic granulation by human ssDNA-binding protein-1 delineate roles in oxidative stress response
- Date Crossref
- 01/09/2024
- Éditeur
- Elsevier BV
- Type
- journal-article
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Où se fait cette recherche
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Eötvös Loránd University Department of Biochemistry pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
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HUN-REN Research Centre for Natural Sciences pays non établi dans la noticeStructure de recherche
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Medical University of Vienna Center for Cancer Research pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
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HUN-REN Institute of Molecular Life Sciences pays non établi dans la noticeStructure de recherche
Department of Biochemistry — Eötvös Loránd University, HUN-REN Research Centre for Natural Sciences et Center for Cancer Research — Medical University of Vienna, avec 1 autre affiliation.
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