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Accès ouvert déclaré 2024 article

Proinsulin folding and trafficking defects trigger a common pathological disturbance of endoplasmic reticulum homeostasis

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Rattachement africain : us, be, de, fi, cn. Niveau de preuve : code pays fourni par la source.

Le résumé fourni par la source

Primary defects in folding of mutant proinsulin can cause dominant-negative proinsulin accumulation in the endoplasmic reticulum (ER), impaired anterograde proinsulin trafficking, perturbed ER homeostasis, diminished insulin production, and β-cell dysfunction. Conversely, if primary impairment of ER-to-Golgi trafficking (which also perturbs ER homeostasis) drives misfolding of nonmutant proinsulin-this might suggest bi-directional entry into a common pathological phenotype (proinsulin misfolding, perturbed ER homeostasis, and deficient ER export of proinsulin) that can culminate in diminished insulin storage and diabetes. Here, we've challenged β-cells with conditions that impair ER-to-Golgi trafficking, and devised an accurate means to assess the relative abundance of distinct folded/misfolded forms of proinsulin using a novel nonreducing SDS-PAGE/immunoblotting protocol. We confirm abundant proinsulin misfolding upon introduction of a diabetogenic INS mutation, or in the islets of db/db mice. Whereas blockade of proinsulin trafficking in Golgi/post-Golgi compartments results in intracellular accumulation of properly-folded proinsulin (bearing native disulfide bonds), impairment of ER-to-Golgi trafficking (regardless whether such impairment is achieved by genetic or pharmacologic means) results in decreased native proinsulin with more misfolded proinsulin. Remarkably, reversible ER-to-Golgi transport defects (such as treatment with brefeldin A or cellular energy depletion) upon reversal quickly restore the ER folding environment, resulting in the disappearance of pre-existing misfolded proinsulin while preserving proinsulin bearing native disulfide bonds. Thus, proper homeostatic balance of ER-to-Golgi trafficking is linked to a more favorable proinsulin folding (as well as trafficking) outcome.

Ce résumé expose les affirmations des auteurs. BNTIC ne l’interprète pas comme une validation indépendante des résultats.

Le contrôle bibliographique ouvert

DOI retrouvé dans Crossref DOI retrouvé ; titre concordant.

Titre Crossref
Proinsulin folding and trafficking defects trigger a common pathological disturbance of endoplasmic reticulum homeostasis
Date Crossref
21/03/2024
Éditeur
Wiley
Type
journal-article

Ce recoupement confirme des métadonnées liées au DOI. Il ne confirme ni la méthode ni les conclusions de l’étude, et il ne compte pas comme une seconde source scientifique indépendante.

Où se fait cette recherche

  • University of Michigan Endocrinology &amp pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • Michigan Medicine pays non établi dans la notice
    Établissement de santé
  • Université Libre de Bruxelles pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • Erasmus Hospital pays non établi dans la notice
    Établissement de santé
  • German Center for Diabetes Research pays non établi dans la notice
    Structure de recherche
  • University of Helsinki Stem Cells and Metabolism Research Program pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • Sanford Burnham Prebys Medical Discovery Institute Degenerative Diseases Program Center for Genetic Disorders and Aging Research pays non établi dans la notice
    Organisation à but non lucratif
  • Discovery Institute pays non établi dans la notice
    Organisation à but non lucratif
  • Tianjin Medical University General Hospital Department of Endocrinology and Metabolism pays non établi dans la notice
    Établissement de santé
  • Medical Faculty ULB Center for Diabetes Research pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • Faculty of Medicine Stem Cells and Metabolism Research Program pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure

Endocrinology &amp — University of Michigan, Michigan Medicine et Université Libre de Bruxelles, avec 8 autres affiliations.

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