The YmgB-SpoT interaction triggers the stringent response in Escherichia coli
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Le résumé fourni par la source
Virtually all bacterial species synthesize (p)ppGpp (guanosine penta- or tetraphosphate), a pleiotropic regulator of the so-called stringent response, which controls many aspects of cellular physiology and metabolism. In Escherichia coli, (p)ppGpp levels are controlled by two homologous enzymes: the (p)ppGpp synthetase RelA and the bifunctional synthetase/hydrolase SpoT. We recently identified several protein candidates that can modulate (p)ppGpp levels in E. coli. In this work, we show that the putative two-component system connector protein YmgB can promote SpoT-dependent accumulation of ppGpp in E. coli. Importantly, we determined that the control of SpoT activities by YmgB is independent of its proposed role in the two-component Rcs system, and these two functions can be uncoupled. Using genetic and structure-function analysis, we show that the regulation of SpoT activities by YmgB occurs by functional and direct binding in vivo and in vitro to the TGS and Helical domains of SpoT. These results further support the role of these domains in controlling the reciprocal enzymatic states.
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Le contrôle bibliographique ouvert
DOI retrouvé dans Crossref DOI retrouvé ; titre concordant.
- Titre Crossref
- The YmgB-SpoT interaction triggers the stringent response in Escherichia coli
- Date Crossref
- 01/12/2023
- Éditeur
- Elsevier BV
- Type
- journal-article
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Où se fait cette recherche
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Centre National de la Recherche Scientifique pays non établi dans la noticeOrganisme public
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Institut de Microbiologie de la Méditerranée pays non établi dans la noticeStructure de recherche
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Laboratoire de Chimie Bactérienne pays non établi dans la noticeStructure de recherche
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CNRS-Aix Marseille Univ (UMR7283) Laboratoire de Chimie Bactérienne pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
Centre National de la Recherche Scientifique, Institut de Microbiologie de la Méditerranée et Laboratoire de Chimie Bactérienne, avec 1 autre affiliation.
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