Simulating the conformational dynamics of the ATPase complex on proteasome using its free-energy landscape
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Le résumé fourni par la source
The AAA+ ATPase complex on proteasome powers its functions through a series of intricate conformational transitions. Here, we describe a procedure to simulate the conformational dynamics of the proteasomal ATPase complex. We first empirically determined the free-energy landscape (FEL) of proteasome and then simulated proteasome’s conformational changes as stochastic transitions on its FEL. We compared the FEL-predicted proteasomal behaviors with experimental measurements and analyzed the map of the ATPase’s global dynamics to gain mechanistic insights into proteasomal degradation. For complete details on the use and execution of this protocol, please refer to Fang et al. (2022).1
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Le contrôle bibliographique ouvert
DOI retrouvé dans Crossref DOI retrouvé ; titre concordant.
- Titre Crossref
- Simulating the conformational dynamics of the ATPase complex on proteasome using its free-energy landscape
- Date Crossref
- 01/12/2023
- Éditeur
- Elsevier BV
- Type
- journal-article
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Où se fait cette recherche
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Harvard University Department of Systems Biology pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
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Center for Systems Biology pays non établi dans la noticeStructure de recherche
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Department of Systems Biology pays non établi dans la noticeInstitution
Department of Systems Biology — Harvard University, Center for Systems Biology et Department of Systems Biology.
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