Aller au contenu principal
Accès ouvert déclaré 2023 article

A Versatile Urea Type Linker for Functionalizing Natural Glycans and Its Validation in Glycan Arrays

4Citations signalées, ce qui n’est pas une note de qualité
4Institutions déclarées
2Pays d’affiliation déclarés

Rattachement africain : es, us. Niveau de preuve : code pays fourni par la source.

Le résumé fourni par la source

The isolation from organisms and readily available glycoproteins has become an increasingly convenient source of N-glycans for multiple applications including glycan microarrays, as reference standards in glycan analysis or as reagents that improve bioavailability of protein and peptide therapeutics through conjugation. A problematic step in the isolation process on a preparative scale can be the attachment of a linker for the improved purification, separation, immobilization and quantification of the glycan structures. Addressing this issue, we firstly aimed for the development of an UV active linker for a fast and reliable attachment to anomeric glycosylamines via urea bond formation. Secondly, we validated the new linker on glycan arrays in a comparative study with a collection of N-glycans which were screened against various lectins. In total, we coupled four structurally varied N-glycans to four different linkers, immobilized all constructs on a microarray and compared their binding affinities to four plant and fungal lectins of widely described specificity. Our study shows that the urea type linker showed an overall superior performance for lectin binding and once more, highlights the often neglected influence of the choice of linker on lectin recognition.

Ce résumé expose les affirmations des auteurs. BNTIC ne l’interprète pas comme une validation indépendante des résultats.

Le contrôle bibliographique ouvert

DOI retrouvé dans Crossref DOI retrouvé ; titre concordant.

Titre Crossref
A Versatile Urea Type Linker for Functionalizing Natural Glycans and Its Validation in Glycan Arrays
Date Crossref
10/08/2023
Éditeur
Wiley
Type
journal-article

Ce recoupement confirme des métadonnées liées au DOI. Il ne confirme ni la méthode ni les conclusions de l’étude, et il ne compte pas comme une seconde source scientifique indépendante.

Où se fait cette recherche

  • CIC biomaGUNE pays non établi dans la notice
    Organisation à but non lucratif
  • Memorial Sloan Kettering Cancer Center pays non établi dans la notice
    Établissement de santé
  • University of the Basque Country pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • Biomedical Research Networking Center in Bioengineering pays non établi dans la notice
    Institution
  • CIBER-BBN Paseo Miramon 194 20014 Donostia-San Sebastián Spain pays non établi dans la notice
    Institution

CIC biomaGUNE, Memorial Sloan Kettering Cancer Center et University of the Basque Country, avec 2 autres affiliations.

Une affiliation ne permet pas de déduire la nationalité d’un auteur.

Les sujets associés

Glycosylation and Glycoproteins ResearchCarbohydrate Chemistry and SynthesisMonoclonal and Polyclonal Antibodies Research

BNTIC News n’est pas le producteur de ces données. Les publications sont interrogées à la demande dans Crossref, OpenAIRE, DOAJ, Europe PMC, HAL, DataCite, AfricArXiv, ROR et la Banque mondiale, sans clé d’accès. OpenAlex reste optionnel. Aucun service payant n’est nécessaire et aucune donnée externe n’est enregistrée en base. Consulter les sources et leurs limites.