Force-tuned avidity of spike variant-ACE2 interactions viewed on the single-molecule level
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Le résumé fourni par la source
Recent waves of COVID-19 correlate with the emergence of the Delta and the Omicron variant. We report that the Spike trimer acts as a highly dynamic molecular caliper, thereby forming up to three tight bonds through its RBDs with ACE2 expressed on the cell surface. The Spike of both Delta and Omicron (B.1.1.529) Variant enhance and markedly prolong viral attachment to the host cell receptor ACE2, as opposed to the early Wuhan-1 isolate. Delta Spike shows rapid binding of all three Spike RBDs to three different ACE2 molecules with considerably increased bond lifetime when compared to the reference strain, thereby significantly amplifying avidity. Intriguingly, Omicron (B.1.1.529) Spike displays less multivalent bindings to ACE2 molecules, yet with a ten time longer bond lifetime than Delta. Delta and Omicron (B.1.1.529) Spike variants enhance and prolong viral attachment to the host, which likely not only increases the rate of viral uptake, but also enhances the resistance of the variants against host-cell detachment by shear forces such as airflow, mucus or blood flow. We uncover distinct binding mechanisms and strategies at single-molecule resolution, employed by circulating SARS-CoV-2 variants to enhance infectivity and viral transmission.
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Le contrôle bibliographique ouvert
DOI retrouvé dans Crossref DOI retrouvé ; titre concordant.
- Titre Crossref
- Force-tuned avidity of spike variant-ACE2 interactions viewed on the single-molecule level
- Date Crossref
- 24/12/2022
- Éditeur
- Springer Science and Business Media LLC
- Type
- journal-article
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Où se fait cette recherche
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Johannes Kepler University of Linz pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
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University of Vienna pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
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Max Planck Institute of Biophysics Department of Theoretical Biophysics pays non établi dans la noticeStructure de recherche
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Malopolska Higher Vocational School of J. Dietl in Kraków pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
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Institute of Molecular Biotechnology pays non établi dans la noticeStructure de recherche
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BOKU University pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
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HOGENT University of Applied Sciences and Arts pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
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Ghent University Hospital pays non établi dans la noticeÉtablissement de santé
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Ghent University pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
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Karolinska University Hospital Department of Laboratory Medicine pays non établi dans la noticeÉtablissement de santé
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Karolinska Institutet pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
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Apeiron Biologics (Austria) pays non établi dans la noticeEntreprise
Johannes Kepler University of Linz, University of Vienna et Department of Theoretical Biophysics — Max Planck Institute of Biophysics, avec 9 autres affiliations.
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