Distinct actin–tropomyosin cofilament populations drive the functional diversification of cytoskeletal myosin motor complexes
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Le résumé fourni par la source
The effects of N-terminal acetylation of the high molecular weight tropomyosin isoforms Tpm1.6 and Tpm2.1 and the low molecular weight isoforms Tpm1.12, Tpm3.1, and Tpm4.2 on the actin affinity and the thermal stability of actin-tropomyosin cofilaments are described. Furthermore, we show how the exchange of cytoskeletal tropomyosin isoforms and their N-terminal acetylation affects the kinetic and chemomechanical properties of cytoskeletal actin-tropomyosin-myosin complexes. Our results reveal the extent to which the different actin-tropomyosin-myosin complexes differ in their kinetic and functional properties. The maximum sliding velocity of the actin filament as well as the optimal motor density for continuous unidirectional movement, parameters that were previously considered to be unique and invariant properties of each myosin isoform, are shown to be influenced by the exchange of the tropomyosin isoform and the N-terminal acetylation of tropomyosin.
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Le contrôle bibliographique ouvert
DOI retrouvé dans Crossref DOI retrouvé ; titre concordant.
- Titre Crossref
- Distinct actin–tropomyosin cofilament populations drive the functional diversification of cytoskeletal myosin motor complexes
- Date Crossref
- 01/07/2022
- Éditeur
- Elsevier BV
- Type
- journal-article
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Où se fait cette recherche
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Medizinische Hochschule Hannover pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
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University of Kent pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
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Institute for Biophysical Chemistry pays non établi dans la noticeStructure de recherche
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School of Biosciences pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
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Division for Structural Biochemistry pays non établi dans la noticeInstitution
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RESiST pays non établi dans la noticeInstitution
Medizinische Hochschule Hannover, University of Kent et Institute for Biophysical Chemistry, avec 3 autres affiliations.
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