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Accès ouvert déclaré 2021 preprint

Quantitative Visualization of the Interaction between Complement Component C1 and Immunoglobulin G: The Effect of CH1 Domain Deletion

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4Institutions déclarées
2Pays d’affiliation déclarés

Rattachement africain : jp, ca. Niveau de preuve : code pays fourni par la source.

Le résumé fourni par la source

Immunoglobulin G (IgG) adopts a modular multidomain structure that mediates antigen recognition and effector functions, such as complement-dependent cytotoxicity. IgG molecules are self-assembled into a hexameric ring on antigen-containing membranes, recruiting the complement component, C1q. To provide deeper insights into the initial step of the complement pathway, we report a high-speed atomic force microscopy study for quantitative visualization of the interaction between IgG and the C1 complex composed of C1q, C1r, and C1s. Results showed that C1q in the C1 complex is restricted regarding internal motion and has a stronger binding affinity for on-membrane IgG assemblages than C1q alone, presumably because of smaller conformational entropy loss upon binding. Furthermore, we visualized a 1:1 stoichiometric interaction between C1/C1q and an IgG variant that lacks the entire CH1 domain in the absence of antigen. In addition to the canonical C1q-binding site on Fc, their interactions are mediated through a secondary site on the CL domain that is cryptic in the presence of the CH1 domain. Our findings offer clues for novel-modality therapeutic antibodies.

Ce résumé expose les affirmations des auteurs. BNTIC ne l’interprète pas comme une validation indépendante des résultats.

Le contrôle bibliographique ouvert

DOI retrouvé dans Crossref DOI retrouvé ; titre concordant.

Titre Crossref
Quantitative Visualization of the Interaction between Complement Component C1 and Immunoglobulin G: The Effect of CH1 Domain Deletion
Date Crossref
31/12/2021
Éditeur
MDPI AG
Type
posted-content

Ce recoupement confirme des métadonnées liées au DOI. Il ne confirme ni la méthode ni les conclusions de l’étude, et il ne compte pas comme une seconde source scientifique indépendante.

Où se fait cette recherche

  • National Institutes of Natural Sciences pays non établi dans la notice
    Structure de recherche
  • Nagoya City University pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • University of British Columbia Biomedical Research Centre pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • Nagoya University Department of Physics pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • Exploratory Research Center on Life and Living Systems (ExCELLS) pays non établi dans la notice
    Structure de recherche
  • Faculty and Graduate School of Pharmaceutical Sciences pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure

National Institutes of Natural Sciences, Nagoya City University et Biomedical Research Centre — University of British Columbia, avec 3 autres affiliations.

Une affiliation ne permet pas de déduire la nationalité d’un auteur.

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