The Borealin dimerization domain interacts with Sgo1 to drive Aurora B–mediated spindle assembly
Rattachement africain : us. Niveau de preuve : code pays fourni par la source.
Le résumé fourni par la source
egg extracts and biochemical reconstitution, we found that Sgo1 interacts directly with the dimerization domain of the CPC subunit Borealin. Borealin and the PP2A phosphatase complex can bind simultaneously to the coiled-coil domain of Sgo1, suggesting that Sgo1 can integrate Aurora B and PP2A activities to modulate Aurora B substrate phosphorylation. A Borealin mutant that specifically disrupts the Sgo1-Borealin interaction results in defects in CPC chromosomal recruitment and Aurora B-dependent spindle assembly, but not in spindle assembly checkpoint signaling at unattached kinetochores. These findings establish a direct molecular connection between Sgo1 and the CPC and have major implications for the different functions of Aurora B, which promote the proper interaction between spindle microtubules and chromosomes.
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Le contrôle bibliographique ouvert
DOI retrouvé dans Crossref DOI retrouvé ; titre concordant.
- Titre Crossref
- The Borealin dimerization domain interacts with Sgo1 to drive Aurora B–mediated spindle assembly
- Date Crossref
- 15/09/2020
- Éditeur
- American Society for Cell Biology (ASCB)
- Type
- journal-article
Ce recoupement confirme des métadonnées liées au DOI. Il ne confirme ni la méthode ni les conclusions de l’étude, et il ne compte pas comme une seconde source scientifique indépendante.
Où se fait cette recherche
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National Cancer Institute pays non établi dans la noticeOrganisme public
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University of North Carolina at Chapel Hill pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
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Laboratory of Biochemistry and Molecular Biology pays non établi dans la noticeStructure de recherche
National Cancer Institute, University of North Carolina at Chapel Hill et Laboratory of Biochemistry and Molecular Biology.
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