Caspase-7 uses RNA to enhance proteolysis of poly(ADP-ribose) polymerase 1 and other RNA-binding proteins
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Le résumé fourni par la source
KKK) located in the N-terminal domain of caspase-7 form such an exosite and promote the rapid proteolysis of the poly(ADP-ribose) polymerase 1 (PARP-1), but the mechanism of recognition remains mostly unknown. In this study, we show that the overall positive charge of the exosite is the critical feature of this evolutionarily conserved binding site. Additionally, interaction with the caspase-7 exosite involves both the Zn3 and BRCT domains of PARP-1 and is mediated by RNA. Indeed, PARP-1 proteolysis efficacy is sensitive to RNase A and promoted by added RNA. Moreover, using affinity chromatography and gel shift assays, we demonstrate that caspase-7, but not caspase-3 or a caspase-7 with a mutated exosite, binds nucleic acids. Finally, we show that caspase-7 prefers RNA-binding proteins (RNA-BPs) as substrates compared to caspase-3 and that RNA enhances proteolysis by caspase-7 of many of these RNA-BPs. Thus, we have uncovered an unusual way by which caspase-7 selects and cleaves specific substrates.
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Le contrôle bibliographique ouvert
DOI retrouvé dans Crossref DOI retrouvé ; titre concordant.
- Titre Crossref
- Caspase-7 uses RNA to enhance proteolysis of poly(ADP-ribose) polymerase 1 and other RNA-binding proteins
- Date Crossref
- 04/10/2019
- Éditeur
- National Academy of Sciences
- Type
- journal-article
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Où se fait cette recherche
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Université de Sherbrooke Institut de pharmacolgie de Sherbrooke pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
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Centre Hospitalier Universitaire de Sherbrooke pays non établi dans la noticeÉtablissement de santé
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Centre de recherche du CHUS pays non établi dans la noticeStructure de recherche
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Faculty of Medicine and Health Sciences Department of Pharmacology and Physiology pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
Institut de pharmacolgie de Sherbrooke — Université de Sherbrooke, Centre Hospitalier Universitaire de Sherbrooke et Centre de recherche du CHUS, avec 1 autre affiliation.
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