Protein corona-resistant SERS tags for live cell detection of integrin receptors
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Le résumé fourni par la source
Chemical signals are conveyed to cells through ligand-receptor binding, triggering cascades of biochemical reactions and resulting in pivotal cellular functions. These binding events are important in understanding membrane signaling and drug interactions. To probe ligand-receptor binding, surface enhanced Raman scattering (SERS) tags are a promising tool. SERS tags are plasmonic nanostructures functionalized with a protective coating, a Raman reporter molecule, and a biorecognition element. In biological fluids, native proteins have affinity for bare nanoparticles and form a protein corona. SERS tags have a protective shell which eliminates this complication. It is important to analyze ligand-receptor binding with SERS tags in live cells since cell fixatives alter protein structure, leading to spectral changes and data misinterpretation. In this study, we synthesized a novel SERS tag by creating a mixed monolayer of the small cyclic arginine-glycine-aspartic acid-phenylalanine-cysteine (RGDFC) peptide and 4-mercaptobenzonitrile (MBN) on the surface of spherical gold nanoparticles (Au NP). Au-RGDFC-MBN NP showed resistance to PC formation and were successfully detected in both fixed and living human metastatic colon cancer cells.
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Le contrôle bibliographique ouvert
DOI retrouvé dans Crossref DOI retrouvé ; titre concordant.
- Titre Crossref
- Protein corona-resistant SERS tags for live cell detection of integrin receptors
- Date Crossref
- 01/01/2019
- Éditeur
- Royal Society of Chemistry (RSC)
- Type
- journal-article
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Où se fait cette recherche
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The Ohio State University Department of Chemistry and Biochemistry pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
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Columbus pays non établi dans la noticeInstitution
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Department of Chemistry and Biochemistry pays non établi dans la noticeInstitution
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USA pays non établi dans la noticeInstitution
Department of Chemistry and Biochemistry — The Ohio State University, Columbus et Department of Chemistry and Biochemistry, avec 1 autre affiliation.
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