Stabilisation et texturation de mousses liquides par des protéines de lactosérum chauffées à l’état de poudre

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L’objectif de ce travail est d’identifier les conditions et les mécanismes permettant la création\nd'aptitudes nouvelles ou améliorées des protéines du lactosérum à la stabilisation et texturation des\nmousses alimentaires.\nÀ cette fin, nous avons étudié la rhéologie interfaciale de protéines adsorbées à l’interface eau/air, les\nréarrangements topologiques à l’échelle de quelques films liquides, la stabilité et la rhéologie de\nmousses de protéines. L’étude a porté à la fois sur un mélange de protéines du lactosérum et sur sa\nprotéine majoritaire purifiée, la β-lactoglobuline. Pour identifier les liens avec leurs propriétés\nstructurales et physico-chimiques, des modifications des protéines ont été générées par étuvage de\npoudres. Plusieurs paramètres d’étuvage ont été variés simultanément.\nUne large gamme de modifications structurales des protéines a été obtenue grâce au contrôle de ces\nparamètres. Nous avons mis en évidence que de petites modifications structurales des protéines ont\ndes conséquences majeures sur la rhéologie interfaciale, la dynamique des réarrangements de films, la\nstabilité et la rhéologie des mousses.\nLes effets de l’étuvage des poudres sur les propriétés des mousses sont complexes, car ils dépendent\nétroitement de la combinaison des effets des paramètres d’étuvage, comme de la propriété de la\nmousse qui est mesurée. Parallèlement, l’examen de la variabilité des comportements à plusieurs\néchelles apporte un éclairage original sur la contribution de la rhéologie interfaciale aux propriétés de\nmousses de protéines. Il met notamment en évidence l’intérêt de prendre en compte la dynamique des\nmousses.

Ce résumé expose les affirmations des auteurs. BNTIC ne l’interprète pas comme une validation indépendante des résultats.