The reduced activity of PP-1α under redox stress condition is a consequence of GSH-mediated transient disulfide formation
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Le résumé fourni par la source
Abstract Heart failure is the most common cause of morbidity and hospitalization in the western civilization. Protein phosphatases play a key role in the basal cardiac contractility and in the responses to β-adrenergic stimulation with type-1 phosphatase (PP-1) being major contributor. We propose here that formation of transient disulfide bridges in PP-1α might play a leading role in oxidative stress response. First, we established an optimized workflow, the so-called “cross-over-read” search method, for the identification of disulfide-linked species using permutated databases. By applying this method, we demonstrate the formation of unexpected transient disulfides in PP-1α to shelter against over-oxidation. This protection mechanism strongly depends on the fast response in the presence of reduced glutathione. Our work points out that the dimerization of PP-1α involving Cys39 and Cys127 is presumably important for the protection of PP-1α active surface in the absence of a substrate. We finally give insight into the electron transport from the PP-1α catalytic core to the surface. Our data suggest that the formation of transient disulfides might be a general mechanism of proteins to escape from irreversible cysteine oxidation and to prevent their complete inactivation.
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Le contrôle bibliographique ouvert
DOI retrouvé dans Crossref DOI retrouvé ; titre concordant.
- Titre Crossref
- The reduced activity of PP-1α under redox stress condition is a consequence of GSH-mediated transient disulfide formation
- Date Crossref
- 07/12/2018
- Éditeur
- Springer Science and Business Media LLC
- Type
- journal-article
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Où se fait cette recherche
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Universitätsmedizin Göttingen pays non établi dans la noticeÉtablissement de santé
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Technische Universität Dresden pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
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Goethe University Frankfurt pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
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Institute of Pharmacology and Toxicology pays non établi dans la noticeStructure de recherche
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Molecular Bioinformatics pays non établi dans la noticeInstitution
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Clinic for Nephrology and Rheumatology pays non établi dans la noticeÉtablissement de santé
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Functional Proteomics at the Faculty of Medicine pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
Universitätsmedizin Göttingen, Technische Universität Dresden et Goethe University Frankfurt, avec 4 autres affiliations.
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