Aller au contenu principal
Accès ouvert déclaré 2017 article

Identification of the Tau phosphorylation pattern that drives its aggregation

248Citations signalées, ce qui n’est pas une note de qualité
9Institutions déclarées
1Pays d’affiliation déclarés

Rattachement africain : fr. Niveau de preuve : code pays fourni par la source.

Le résumé fourni par la source

Determining the functional relationship between Tau phosphorylation and aggregation has proven a challenge owing to the multiple potential phosphorylation sites and their clustering in the Tau sequence. We use here in vitro kinase assays combined with NMR spectroscopy as an analytical tool to generate well-characterized phosphorylated Tau samples and show that the combined phosphorylation at the Ser202/Thr205/Ser208 sites, together with absence of phosphorylation at the Ser262 site, yields a Tau sample that readily forms fibers, as observed by thioflavin T fluorescence and electron microscopy. On the basis of conformational analysis of synthetic phosphorylated peptides, we show that aggregation of the samples correlates with destabilization of the turn-like structure defined by phosphorylation of Ser202/Thr205.

Ce résumé expose les affirmations des auteurs. BNTIC ne l’interprète pas comme une validation indépendante des résultats.

Le contrôle bibliographique ouvert

DOI retrouvé dans Crossref DOI retrouvé ; titre concordant.

Titre Crossref
Identification of the Tau phosphorylation pattern that drives its aggregation
Date Crossref
07/08/2017
Éditeur
National Academy of Sciences
Type
journal-article

Ce recoupement confirme des métadonnées liées au DOI. Il ne confirme ni la méthode ni les conclusions de l’étude, et il ne compte pas comme une seconde source scientifique indépendante.

Où se fait cette recherche

  • Centre National de la Recherche Scientifique pays non établi dans la notice
    Organisme public
  • Université de Lille Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle pays non établi dans la notice
    Structure de recherche
  • Inserm pays non établi dans la notice
    Organisme public
  • Université Paris-Saclay Institut Baulieu pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • Sorbonne Université Laboratoire des Biomolécules pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • Laboratoire des Biomolécules pays non établi dans la notice
    Structure de recherche
  • Université Fédérale de Toulouse Midi-Pyrénées pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • Toulouse Biotechnology Institute pays non établi dans la notice
    Structure de recherche
  • Université de Toulouse Laboratoire d'Ingénierie des Systèmes Biologiques et des Procédés pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure

Centre National de la Recherche Scientifique, Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle — Université de Lille et Unité de Glycobiologie Structurale et Fonctionnelle, avec 7 autres affiliations.

Une affiliation ne permet pas de déduire la nationalité d’un auteur.

Les sujets associés

Alzheimer's disease research and treatmentsProtein Structure and DynamicsMitochondrial Function and Pathology

BNTIC News n’est pas le producteur de ces données. Les publications sont interrogées à la demande dans Crossref, OpenAIRE, DOAJ, Europe PMC, HAL, DataCite, AfricArXiv, ROR et la Banque mondiale, sans clé d’accès. OpenAlex reste optionnel. Aucun service payant n’est nécessaire et aucune donnée externe n’est enregistrée en base. Consulter les sources et leurs limites.