A Novel Fold Revealed by Mycobacterium tuberculosis NAD Kinase, a Key Allosteric Enzyme in NADP Biosynthesis
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NAD kinase catalyzes the magnesium-dependent phosphorylation of NAD, representing the sole source of freshly synthesized NADP in all organisms. The enzyme is essential for the growth of the deadly multidrug-resistant pathogen Mycobacterium tuberculosis and is an attractive target for novel antitubercular agents. The crystal structure of NAD kinase has been solved by multiwavelength anomalous dispersion at a resolution of 2.3 A in its T state. Two crystal forms have been obtained revealing either a dimer or a tetramer. The enzyme architecture discloses a novel molecular arrangement, with each subunit consisting of an alpha/beta N-terminal domain and a C-terminal 12-stranded beta sandwich domain, connected by swapped beta strands. The C-terminal domain shows a striking internal approximate 222 symmetry and an unprecedented topology, revealing a novel fold within the family of all beta structures. The catalytic site is located in the long crevice that defines the interface between the domains. The conserved GGDG structural fingerprint of the catalytic site is reminiscent of the related region in 6-phosphofructokinase, supporting the hypothesis that NAD kinase belongs to a newly reported superfamily of kinases.
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Le contrôle bibliographique ouvert
DOI retrouvé dans Crossref DOI retrouvé ; titre concordant.
- Titre Crossref
- A Novel Fold Revealed by Mycobacterium tuberculosis NAD Kinase, a Key Allosteric Enzyme in NADP Biosynthesis
- Date Crossref
- 01/09/2004
- Éditeur
- Elsevier BV
- Type
- journal-article
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Où se fait cette recherche
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Università degli Studi del Piemonte Orientale “Amedeo Avogadro” pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
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Marche Polytechnic University pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
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University of Pavia Dipartimento di Genetica e Microbiologia pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
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University of Piemonte Orientale "Amedeo Avogadro Farmacologiche-Istituto Nazionale Fisica della Materia pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
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Istituto di Biotecnologie Biochimiche pays non établi dans la noticeInstitution
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University of Piemonte Orientale “Amedeo Avogadro Farmacologiche-Istituto Nazionale Fisica della Materia pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
Università degli Studi del Piemonte Orientale “Amedeo Avogadro”, Marche Polytechnic University et Dipartimento di Genetica e Microbiologia — University of Pavia, avec 3 autres affiliations.
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