Snapshots of Enzyme Activation
Rattachement africain : us. Niveau de preuve : code pays fourni par la source.
Le résumé fourni par la source
Crystals of B. lentus subtilisin, when cryo-cooled diffract to 0.85 Å resolution or better, which has been sufficient to resolve a special hydrogen bond within the catalytic triad at pH 5.9 (1) We have collected data from crystals at pH 5.0 and 8.6 where the enzyme is inactive or fully active.These data sets extend to a resolution of 0.85 and 0.76 Å, respectively.Both data sets in the outermost shell; are > 94% complete and have I/σ(I) ≥ 1.9.The aim of this work is to determine what changes may occur within the catalytic triad under conditions were the enzyme is inactive, partially and fully active.Preliminary difference electron density maps suggest that some subtle rearrangements do occur and refinement is underway.
Ce résumé expose les affirmations des auteurs. BNTIC ne l’interprète pas comme une validation indépendante des résultats.
Le contrôle bibliographique ouvert
DOI retrouvé dans Crossref DOI retrouvé ; titre concordant.
- Titre Crossref
- Snapshots of Enzyme Activation
- Date Crossref
- 25/08/2000
- Éditeur
- International Union of Crystallography (IUCr)
- Type
- journal-article
Ce recoupement confirme des métadonnées liées au DOI. Il ne confirme ni la méthode ni les conclusions de l’étude, et il ne compte pas comme une seconde source scientifique indépendante.
Où se fait cette recherche
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SLAC National Accelerator Laboratory pays non établi dans la noticeStructure de recherche
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Lawrence Livermore National Security pays non établi dans la noticeOrganisme public
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Genencor International pays non établi dans la noticeInstitution
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SSRL pays non établi dans la noticeInstitution
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LLNL pays non établi dans la noticeInstitution
SLAC National Accelerator Laboratory, Lawrence Livermore National Security et Genencor International, avec 2 autres affiliations.
Une affiliation ne permet pas de déduire la nationalité d’un auteur.