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2004 article

Relevance of Posttranslational Modifications for the Arthritogenicity of Type II Collagen

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6Institutions déclarées
2Pays d’affiliation déclarés

Rattachement africain : us, fi. Niveau de preuve : code pays fourni par la source.

Le résumé fourni par la source

To establish the role of posttranslational modification in modulating the immune response to collagen, recombinant human type II collagen (rCII) was produced using a yeast expression system (rCII(pic)) and a baculovirus expression system (rCII(bac)). The biosynthesis of CII requires extensive posttranslational modification including the hydroxylation of prolyl and lysyl residues and glycosylation of selected hydroxylysyl residues. Amino acid analyses indicated that the rCII(bac) was adequately hydroxylated at prolyl residues but underhydroxylated at lysyl residues and underglycosylated compared with tissue-derived CII, whereas rCII(pic) was adequately hydroxylated at prolyl residues but unhydroxylated at lysyl residues and had no glycosylation. When DBA/1 mice were immunized with rCII, rCII(pic) induced a lower incidence of arthritis than tissue-derived CII, whereas rCII(bac) induced an intermediate level of arthritis. The severity of the arthritis was significantly lower in mice immunized with rCII(pic) compared with mice immunized with tissue-derived CII, whereas that of rCII(bac) was intermediate. These data indicate that the degree of lysine hydroxylation and glycosylation plays a role in the induction of arthritis. The recombinant collagens were then compared with tissue-derived CII when given as i.v. or oral tolerogens to suppress arthritis. Both recombinant collagens were less potent than tissue-derived CII, and this decrease in arthritis was associated with a decrease in Ab response to CII. These data suggest that the degree of glysosylation affects the immune response to CII, so that underglycosylated CII is less effective in the induction of arthritis and in its ability to suppress collagen-induced arthritis.

Ce résumé expose les affirmations des auteurs. BNTIC ne l’interprète pas comme une validation indépendante des résultats.

Le contrôle bibliographique ouvert

DOI retrouvé dans Crossref DOI retrouvé ; titre concordant.

Titre Crossref
Relevance of Posttranslational Modifications for the Arthritogenicity of Type II Collagen
Date Crossref
01/03/2004
Éditeur
Oxford University Press (OUP)
Type
journal-article

Ce recoupement confirme des métadonnées liées au DOI. Il ne confirme ni la méthode ni les conclusions de l’étude, et il ne compte pas comme une seconde source scientifique indépendante.

Où se fait cette recherche

  • University of Tennessee Health Science Center Departments of Pediatrics and Medicine pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • Memphis VA Medical Center pays non établi dans la notice
    Établissement de santé
  • University of Oulu Collagen Research Unit pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • Veterans Health Administration pays non établi dans la notice
    Organisme public
  • University of Tennessee at Knoxville pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • FibroGen (United States) pays non établi dans la notice
    Entreprise
  • Veterans Affairs Medical Center Research Service pays non établi dans la notice
    Établissement de santé
  • §FibroGen pays non établi dans la notice
    Institution

Departments of Pediatrics and Medicine — University of Tennessee Health Science Center, Memphis VA Medical Center et Collagen Research Unit — University of Oulu, avec 5 autres affiliations.

Une affiliation ne permet pas de déduire la nationalité d’un auteur.

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