Aller au contenu principal
Accès ouvert déclaré 2026 article

An Ancestral Mechanism of Calmodulin Binding to Cds1 Kinase Inhibits Catalytic Activity

0Citations signalées, ce qui n’est pas une note de qualité
6Institutions déclarées
2Pays d’affiliation déclarés

Rattachement africain : au, us. Niveau de preuve : code pays fourni par la source.

Le résumé fourni par la source

ABSTRACT Calmodulin is a highly conserved, calcium (Ca 2+ ) sensor protein that is ubiquitous among eukaryotes. Ca 2+ binding to Calmodulin induces a conformational change that facilitates interaction with, and activation of, serine/threonine protein kinases, including members of the CaMK family. Recently, Ca 2+ ‐Calmodulin binding to one such protein kinase, Checkpoint kinase 2 (CHK2), which is responsible for the regulation of cell cycle progression following DNA damage in mammalian cells, was shown to suppress CHK2 catalytic activity. Here, by applying biochemical, structural mass spectrometry and yeast genetic methods, we identify an analogous mode of inhibition of the fission yeast Schizosaccharomyces pombe CHK2 functional orthologue, Cds1, through direct binding of Ca 2+ ‐Calmodulin to the Cds1 kinase domain. Our studies assert an ancestral function for Calmodulin in suppressing the catalytic activity of CHK2 orthologs and highlight a mechanism by which Ca 2+ flux can attenuate Cds1 catalytic activity to facilitate exit from the replication checkpoint and promote cell cycle progression.

Ce résumé expose les affirmations des auteurs. BNTIC ne l’interprète pas comme une validation indépendante des résultats.

Le contrôle bibliographique ouvert

DOI retrouvé dans Crossref DOI retrouvé ; titre concordant.

Titre Crossref
An Ancestral Mechanism of Calmodulin Binding to Cds1 Kinase Inhibits Catalytic Activity
Date Crossref
01/08/2026
Éditeur
Wiley
Type
journal-article

Ce recoupement confirme des métadonnées liées au DOI. Il ne confirme ni la méthode ni les conclusions de l’étude, et il ne compte pas comme une seconde source scientifique indépendante.

Où se fait cette recherche

  • Walter and Eliza Hall Institute of Medical Research pays non établi dans la notice
    Organisation à but non lucratif
  • Discovery Institute pays non établi dans la notice
    Organisation à but non lucratif
  • Monash University Drug Discovery Biology Monash Institute of Pharmaceutical Sciences pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • Flinders University Flinders Health and Medical Research Institute pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • The University of Melbourne pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • Baylor College of Medicine pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • Department of Medical Biology University of Melbourne Parkville Victoria Australia pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure

Walter and Eliza Hall Institute of Medical Research, Discovery Institute et Drug Discovery Biology Monash Institute of Pharmaceutical Sciences — Monash University, avec 4 autres affiliations.

Une affiliation ne permet pas de déduire la nationalité d’un auteur.

Les sujets associés

Microtubule and mitosis dynamicsFungal and yeast genetics researchDNA Repair Mechanisms

BNTIC News n’est pas le producteur de ces données. Les publications sont interrogées à la demande dans Crossref, OpenAIRE, DOAJ, Europe PMC, HAL, DataCite, AfricArXiv, ROR et la Banque mondiale, sans clé d’accès. OpenAlex reste optionnel. Aucun service payant n’est nécessaire et aucune donnée externe n’est enregistrée en base. Consulter les sources et leurs limites.