Aller au contenu principal
2026 article

The Role of Phosphoenolpyruvate Carboxylase-Protein Kinase in C4 Photosynthesis: Insights from Zea mays Mutant Analysis

0Citations signalées, ce qui n’est pas une note de qualité
4Institutions déclarées
2Pays d’affiliation déclarés

Rattachement africain : us, au. Niveau de preuve : code pays fourni par la source.

Le résumé fourni par la source

Understanding the regulation of enzyme activity involved in photosynthesis is essential for engineering enhanced carbon fixation in crops. In C4 plants, the enzyme phosphoenolpyruvate carboxylase (PEPC, EC 4.1.1.31) is one of the most abundant leaf enzymes and plays an essential role in photosynthetic carbon dioxide (CO2) fixation. The enzyme also plays a key role in central metabolism (e.g., providing intermediates to the citric acid cycle) and therefore must be highly regulated to coordinate its activity. The regulation of PEPC activity can occur allosterically by glucose 6-phosphate activation and malate inhibition, which is in part influenced by reversible phosphorylation. A specific light-dependent phosphorylation of PEPC at an N-terminal serine residue by the PEPC-protein kinase (PEPC-PK) can regulate its sensitivity to this allosteric regulation. However, the impact of this PEPC phosphorylation has not been tested in a C4 crop. Therefore, we created PEPC-PK mutant lines in Zea mays to assess the impact of PEPC phosphorylation on its allosteric regulation, photosynthesis, and growth. While the maximum PEPC activity was unchanged, PEPC in the PEPC-PK mutant plants was not phosphorylated under light and was more sensitive to malate inhibition. However, gas exchange, electron transport, and field biomass analyses showed no differences in the PEPC-PK mutant plants. These results demonstrate that in Z. mays PEPC phosphorylation affects enzyme sensitivity to malate in vitro but does not substantially alter photosynthetic performance or growth under field conditions suggesting additional regulation of PEPC activity in planta.

Ce résumé expose les affirmations des auteurs. BNTIC ne l’interprète pas comme une validation indépendante des résultats.

Le contrôle bibliographique ouvert

DOI retrouvé dans Crossref DOI retrouvé, mais le titre doit être comparé manuellement.

Titre Crossref
The Role of Phosphoenolpyruvate Carboxylase-Protein Kinase in C4 Photosynthesis: Insights from <i>Zea mays</i> Mutant Analysis
Date Crossref
20/08/2026
Éditeur
Oxford University Press (OUP)
Type
journal-article

Ce recoupement confirme des métadonnées liées au DOI. Il ne confirme ni la méthode ni les conclusions de l’étude, et il ne compte pas comme une seconde source scientifique indépendante.

Où se fait cette recherche

  • Washington State University pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • University of Illinois Urbana-Champaign Department of Crop Sciences pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • Monash University pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • Australian National University pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • School of Biological Sciences pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • Research School of Biology Division of Plant Science pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure

Washington State University, Department of Crop Sciences — University of Illinois Urbana-Champaign et Monash University, avec 3 autres affiliations.

Une affiliation ne permet pas de déduire la nationalité d’un auteur.

Les sujets associés

Photosynthetic Processes and MechanismsLipid metabolism and biosynthesisPlant Stress Responses and Tolerance

BNTIC News n’est pas le producteur de ces données. Les publications sont interrogées à la demande dans Crossref, OpenAIRE, DOAJ, Europe PMC, HAL, DataCite, AfricArXiv, ROR et la Banque mondiale, sans clé d’accès. OpenAlex reste optionnel. Aucun service payant n’est nécessaire et aucune donnée externe n’est enregistrée en base. Consulter les sources et leurs limites.