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Supplementary Figure 20 from Activating Point Mutations in the MET Kinase Domain Represent a Unique Molecular Subset of Lung Cancer and Other Malignancies Targetable with MET Inhibitors

Federica Pecci, Seshiru Nakazawa, Biagio Ricciuti, Guilherme Harada, Jessica Lee, Joao V. Alessi, Adriana Barrichello, Victor R. Vaz, Giuseppe Lamberti, Alessandro Di Federico, Malini Gandhi, Dimitris Gazgalis, William W. Feng, Jie Jiang, Simon Baldacci, Marie-Anaïs Locquet, Felix H. Gottlieb, Monica F. Chen, Elinton Lee, Danielle Haradon, Anna Smokovich, Emma Voligny, Tom Nguyen, Vikas K. Goel, Zachary Zimmerman, Sumandeep Atwal, Xinan Wang, Magda Bahcall, Rebecca S. Heist, Sumaiya Iqbal, Nishant Gandhi, Andrew Elliott, Ari M. Vanderwalde, C. Patrick, Balázs Halmos, Stephen V. Liu, Jianwei Che, Alexa B. Schrock, Alexander Drilon, Pasi A. Jänne, Mark M. Awad

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Le résumé fourni par la source

Equilibration of interactions that drives ATP affinity in the presence MET R1170Q mutant. (A) Representative structure of ATP bound MET R1170Q with the regions of interest highlighted [hinge site (green), and mutation site (blue)]. (B) Mutation at position 1170 facilitates the formation of a hydrogen bonding network. (C) Interatomic distances for non solvent mediated hydrogen bonding.

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Le contrôle bibliographique ouvert

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Titre Crossref: Supplementary Figure 20 from Activating Point Mutations in the <i>MET</i> Kinase Domain Represent a Unique Molecular Subset of Lung Cancer and Other Malignancies Targetable with MET Inhibitors
Date Crossref: 17/06/2026
Éditeur: American Association for Cancer Research (AACR)
Type: posted-content

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