Intramolecular energy transfer to S-nitrosylated Cys residues is at the basis of fluorescence sensitivity to nitric oxide in the blue fluorescent protein mTagBFP2
Rattachement africain : it, de. Niveau de preuve : code pays fourni par la source.
Le résumé fourni par la source
Fluorescent protein (FP) variants have recently emerged as promising intracellular nitric oxide (NO) sensors based on NO-induced fluorescence loss due to cysteine S-nitrosylation - the covalent addition of a nitroso group to a cysteine thiol within a protein to form an S-nitrosothiol. Here, we investigate the mechanisms underlying this fluorescence loss using a combined experimental and computational approach. We focus on mTagBFP2, a blue fluorescent protein that undergoes a 70% reduction in fluorescence quantum yield and lifetime upon exposure to micromolar NO concentrations. We discriminate, through mutagenesis, the contributions of two key cysteine residues and propose an unprecedented excitation energy transfer (EET) from the mTagBFP2 chromophore to the S-nitroso groups as a potential quenching mechanism. Our EET efficiency calculations incorporate full couplings, the effects of the surrounding protein and solvent, and molecular dynamics-based configurational flexibility. The computed EET efficiencies broadly align with experimental observations, with remaining discrepancies for which we advance potential explanations. Our findings establish a mechanistic basis for NO-induced fluorescence loss in mTagBFP2, providing guidelines for the rational design of next-generation NO-sensitive FPs. Moreover, they suggest that analogous S-nitrosylation-driven quenching mechanisms could be operative in other FPs with exposed cysteine residues, underscoring the risk of artefacts in cellular imaging under physiological NO levels.
Ce résumé expose les affirmations des auteurs. BNTIC ne l’interprète pas comme une validation indépendante des résultats.
Le contrôle bibliographique ouvert
DOI retrouvé dans Crossref DOI retrouvé ; titre concordant.
- Titre Crossref
- Intramolecular energy transfer to S-nitrosylated Cys residues is at the basis of fluorescence sensitivity to nitric oxide in the blue fluorescent protein mTagBFP2
- Date Crossref
- 01/04/2026
- Éditeur
- Elsevier BV
- Type
- journal-article
Ce recoupement confirme des métadonnées liées au DOI. Il ne confirme ni la méthode ni les conclusions de l’étude, et il ne compte pas comme une seconde source scientifique indépendante.
Où se fait cette recherche
-
University of Parma pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
-
Forschungszentrum Jülich pays non établi dans la noticeStructure de recherche
-
University of Pisa pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
-
Heinrich Heine University Düsseldorf pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
-
University of Catania Department of Drug and Health Sciences pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
-
Istituto Nanoscienze pays non établi dans la noticeStructure de recherche
-
National Enterprise for NanoScience and NanoTechnology pays non établi dans la noticeStructure de recherche
-
Dipartimento di Scienze Matematiche pays non établi dans la noticeInstitution
-
Dipartimento di Scienze degli Alimenti e del Farmaco pays non établi dans la noticeInstitution
-
Institute of Biological Information Processing (IBI-1: Molecular and Cellular Physiology) Italy pays non établi dans la noticeStructure de recherche
-
Institute of Biological Information Processing (IBI-7: Structural Biochemistry) pays non établi dans la noticeStructure de recherche
-
Dipartimento di Chimica e Chimica Industriale pays non établi dans la noticeInstitution
University of Parma, Forschungszentrum Jülich et University of Pisa, avec 9 autres affiliations.
Une affiliation ne permet pas de déduire la nationalité d’un auteur.