Calpain small subunit homodimerization is robust and calcium‐independent
Rattachement africain : ca, bd. Niveau de preuve : code pays fourni par la source.
Le résumé fourni par la source
Calpains dimerize via penta‐EF‐hand (PEF) domains, but their mechanical stability and kinetics remain incompletely characterized. Here, we used single‐molecule force spectroscopy on an EGFP‐tagged calpain small subunit PEF (CAPNS1‐PEF) homodimer to quantify dissociation mechanics. Across retraction speeds of 0.2–10 μm/s, homodimer rupture required large forces (> 300 pN). Rupture forces and force‐induced unfolding did not change when Ca 2+ was removed, suggesting Ca 2+ ‐independent mechanics, consistent with crystal structures showing minimal Ca 2+ ‐induced conformational changes in the PEF domain. Together, these results indicate that EF‐hands in the CAPNS1 homodimer function primarily as structural elements within a mechanically robust, Ca 2+ ‐insensitive dimerization scaffold.
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Le contrôle bibliographique ouvert
DOI retrouvé dans Crossref DOI retrouvé ; titre concordant.
- Titre Crossref
- Calpain small subunit homodimerization is robust and calcium‐independent
- Date Crossref
- 08/03/2026
- Éditeur
- Wiley
- Type
- journal-article
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Où se fait cette recherche
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Scarborough Health Network pays non établi dans la noticeÉtablissement de santé
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University of Toronto Scarborough pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
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Queen's University pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
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Queens University pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
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University of Toronto pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
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Department of Biomedical and Molecular Sciences Queens's University Kingston Canada pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
Scarborough Health Network, University of Toronto Scarborough et Queen's University, avec 3 autres affiliations.
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