2026 preprint

Structural basis of canonical TIR-NLR activation in plant innate immunity

Natsumi Maruta, Weixi Gu, Bryan Y. J. Lim, Mitchell Sorbello, Dalton H. Y. Ngu, Chacko Jobichen, Jeffrey D. Nanson, Yan Li, Jian Chen, Megan A. Outram, Maud Bernoux, Motiur Rahman, Thi Danh Vu, H. Xu, Lei Wang, Kayden Kwah, Hayden Burdett, Mehdi Mobli, Thomas Ve, Jeffrey G. Ellis, Peter Anderson, Simon J Williams, Peter N. Dodds, Boštjan Kobe

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5Pays d’affiliation déclarés

Rattachement africain : au, us, fr, se, gb. Niveau de preuve : code pays fourni par la source.

Le résumé fourni par la source

Summary In plants, intracellular NLRs (nucleotide-binding leucine-rich repeat receptors) detect pathogen effector proteins, form oligomeric resistosomes, and activate ETI (effector-triggered immunity). NLRs contain N-terminal signaling, central NB-ARC (nucleotide-binding) and C-terminal LRR (leucine-rich repeat) domains. NLRs with N-terminal TIR (Toll/interleukin-1 receptor) domains (TNLs) hydrolyze NAD + (nicotinamide adenine dinucleotide) to generate signaling molecules. We determined cryo-EM structures of flax M, a canonical non C-JID (C-terminal jellyroll/Ig-like domain) TNL, in both monomeric autoinhibited conformation, and tetrameric resistosome after activation by its rust fungal effector AvrM-A. AvrM-A homodimers dissociate into monomers to bind directly to the LRR and NB-ARC domains in the M resistosome. The resistosome structure includes a non-hydrolyzable NAD + analogue, revealing the substrate NAD + recognition mechanism by the TIR domains. M cleaves NAD + and generates the same signaling compounds as the related flax TNL, L6. Our findings explain the mechanism of TNL signaling, and provide a basis for rational engineering of disease-resistant crops.

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Le contrôle bibliographique ouvert

DOI retrouvé dans Crossref DOI retrouvé ; titre concordant.

Titre Crossref: Structural basis of canonical TIR-NLR activation in plant innate immunity
Date Crossref: 06/02/2026
Éditeur: openRxiv
Type: posted-content

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Où se fait cette recherche

The University of Queensland Australian Institute for Bioengineering and Nanotechnology pays non établi dans la notice
Université ou école supérieure
Institute for Molecular Bioscience pays non établi dans la notice
Structure de recherche
The University of Melbourne pays non établi dans la notice
Université ou école supérieure
Protein Express (United States) pays non établi dans la notice
Entreprise
Charles Sturt University Gulbali Institue pays non établi dans la notice
Université ou école supérieure
Discovery Institute pays non établi dans la notice
Organisation à but non lucratif
Agriculture and Food pays non établi dans la notice
Structure de recherche
Australian National University pays non établi dans la notice
Université ou école supérieure
Centre National de la Recherche Scientifique pays non établi dans la notice
Organisme public
Université Fédérale de Toulouse Midi-Pyrénées pays non établi dans la notice
Université ou école supérieure
Institut National de Recherche pour l'Agriculture pays non établi dans la notice
Organisme public
Laboratoire des Interactions Plantes Microbes Environnement pays non établi dans la notice
Structure de recherche

Australian Institute for Bioengineering and Nanotechnology — The University of Queensland, Institute for Molecular Bioscience et The University of Melbourne, avec 9 autres affiliations.

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