Key Role of Pro230 in the Hinge Region on the Architecture and Function of IgG1
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Le résumé fourni par la source
Immunoglobulin G (IgG) is a multifunctional glycoprotein essential for immune defense and widely used as a therapeutic due to its antigen specificity and effector functions. However, the inherent flexibility of its hinge region complicates structural characterization and obscures the molecular basis of its mechanism of action. To clarify the hinge's role, we performed systematic amino acid substitutions. Notably, deletion of Pro230 led to the formation of a half-IgG1 species lacking inter-heavy chain interactions. Structural analysis using nuclear magnetic resonance (NMR), negative-stain EM, and disulfide bond quantification by LC-MS/MS peptide mapping revealed the mechanism underlying half-IgG1 generation. To enable this, we developed a new stable-isotope labeling method for NMR. Functional assays with FcγR-expressing reporter cells demonstrated that half-IgG1 retained selective FcγRI-mediated activity. These findings provide new insights into higher-order IgG structure and Fcγ receptor-dependent immune activation, offering a basis for designing next-generation antibody therapeutics.
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Le contrôle bibliographique ouvert
DOI retrouvé dans Crossref DOI retrouvé ; titre concordant.
- Titre Crossref
- Key Role of Pro230 in the Hinge Region on the Architecture and Function of IgG1
- Date Crossref
- 29/01/2026
- Éditeur
- American Chemical Society (ACS)
- Type
- journal-article
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Où se fait cette recherche
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Tokyo Institute of Technology pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
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Kyushu University pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
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Innovative Research (United States) pays non établi dans la noticeEntreprise
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The University of Osaka pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
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National Institute of Health Sciences Division of Biological Chemistry and Biologicals pays non établi dans la noticeStructure de recherche
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National Institutes of Natural Sciences Okazaki Collaborative Platform pays non établi dans la noticeStructure de recherche
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National Institute for Physiological Sciences pays non établi dans la noticeStructure de recherche
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Nagoya University pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
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Graduate School USA pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
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Nagoya City University pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
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Okazaki National Research Institutes pays non établi dans la noticeStructure de recherche
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Graduate School of Pharmaceutical Sciences Department of Protein Drug Discovery pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
Tokyo Institute of Technology, Kyushu University et Innovative Research (United States), avec 9 autres affiliations.
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