The diversity of fibrinogen ; its structure, function and molecular evolution

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◆凝固・線溶・血小板タンパク質の機能発現機構◆ 1. はじめに フィブリノゲンは，α-トロンビンによる限定 分解を介して不溶性フィブリンクロットを形成 し，止血栓形成で重要な役割を果たすとともに， 種々の細胞とも相互作用する． その血漿濃度は 2.5 ～3.0mg/mL (約 9μM) であり， これはアルブミン， IgG，リポ蛋白質，ハプトグロビンに次いで 5 番 目に高く，全血漿蛋白の約 5％を占める．肝実質 細胞で合成・分泌され 1 日当たりの産生量は約 2 グラムで，血中に 80％，組織液中に 20％の割合 で存在し，血漿中での半減期は 3～4 日と言われ ている． 本稿では，最近の報告を基に，i ) フィブリノ ゲンの分子構造，ii ) フィブリンネットワーク形 成とフィブリンの架橋反応，iii )フィブリンへ のトロンビン結合性とその抗トロンビン作用， iv ) フィブリノゲンおよびフィブリンに親和性を 示す蛋白質，v ) 翻訳後修飾およびその病態との 関連，vi ) フィブリン接着剤(フィブリノゲンの 臨床応用の 1 つとして) ，vii ) フィブリノゲンの 分子進化について概説する．なお，フィブリノゲ ンおよびその周辺に関するレビューは，過去にも 幾度か本誌等で取り挙げられている 1) -5) ． 2. ヒトフィブリノゲンの分子構造 フ ィ ブ リ ノ ゲ ン は， 質 量 数 67kDa の Aα鎖 (610 残 基 ) ，56kDa の Bβ 鎖(461 残 基 ) お よ び 47.5kDa のγ 鎖(411 残 基 ) の 3 種 の ポ リ ペ プチド鎖からなり，それらが 29 個のジスルフィ ド結合により連結し，340kDa のホモダイマー， (Aα-Bβ-γ) 2 を形成している

Ce résumé expose les affirmations des auteurs. BNTIC ne l’interprète pas comme une validation indépendante des résultats.