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Characterization of Novel Angiotensin-Converting Enzyme Inhibitory Peptides

Camila Innocente-Alves, Sara Luísa Sulzbach, Emerson Gonçalves Moreira, Raul Izidoro Carneiro, Lucélia Santi, Hugo Verli, Walter O. Beys‐da‐Silva

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High Resolution Image Download MS PowerPoint Slide Hypertension is implicated in the highest number of deaths worldwide. Despite awareness of its complications and the availability of several antihypertensive treatments, hypertension remains poorly controlled, often due to adverse effects that can hinder adherence. Angiotensin-converting enzyme (ACE), a key enzyme of the renin-angiotensin system (RAS), is an important therapeutic target. Bioactive peptides have been extensively researched for their biological activities, including their antihypertensive potential. Here, we describe two novel peptides, MSFLEHFLELK (PepDB_AHP1) and VWTNCYHLYPAH (PepDB_AHP4). Both peptides interact with residues at ACE’s active site, such as His353, Ala354, and Val380. IC 50 values were 331.2 and 88.63 μM, respectively. These peptides may serve as models for further optimization aimed at the development of novel ACE-inhibitory drugs.

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Le contrôle bibliographique ouvert

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Titre Crossref: Characterization of Novel Angiotensin-Converting Enzyme Inhibitory Peptides
Date Crossref: 26/11/2025
Éditeur: American Chemical Society (ACS)
Type: journal-article

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Où se fait cette recherche

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Organisation à but non lucratif
Faculdade de Farmácia pays non établi dans la notice
Institution
Programa de Pós-Graduação em Biologia Celular e Molecular pays non établi dans la notice
Institution
Centro de Biotecnologia (CBiot) pays non établi dans la notice
Institution

Universidade Federal do Rio Grande do Sul, Sociedade Brasileira de Biologia Celular et Faculdade de Farmácia, avec 2 autres affiliations.

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