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Accès ouvert déclaré 2025 article

Evaluation of Hypovirus Infection on the Vesicular Protein Expression Pattern of Cryphonectria parasitica by TMT-Based Proteomics Analysis

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Rattachement africain : cn. Niveau de preuve : code pays fourni par la source.

Le résumé fourni par la source

Hypovirus infection is known to reduce the pathogenicity of Cryphonectria parasitica, the causative agent of chestnut blight. Isoforms derived from a viral protein p48 have been discovered in host mitochondria and vesicles, which may contribute to virulence attenuation, as reported in earlier work using two-dimensional electrophoresis (2-DE). In this study, a total of 1739 fungal proteins were identified in fungal vesicles through Tandem Mass Tag (TMT)-based quantitative proteomics. The infection of CHV1-EP713 was associated with 75 up-regulated and 201 down-regulated proteins, predominantly involved in vesicular transport process and related cellular functions, including protein folding, membrane fusion, retrograde transport, autophagy, and ER stress responses. The down-regulation of calnexin, COPI, ArfGAP, importin-β, and Atg8 is consistent with impairments in protein folding, retrograde transport, and autophagy. Meanwhile, the up-regulation of clathrin, dynamin, Vps10p, HSP70, and t-SNAREs indicated enhanced trafficking to vacuoles and increased stress response activity. Overall, our findings indicate that hypoviral infection is associated with extensive alterations in the vesicular transport system of C. parasitica, likely mediated through changes in the abundance of multiple key protein regulators. These alterations may underlie attenuation of virulence by impacting crucial cellular processes.

Ce résumé expose les affirmations des auteurs. BNTIC ne l’interprète pas comme une validation indépendante des résultats.

Le contrôle bibliographique ouvert

DOI retrouvé dans Crossref DOI retrouvé ; titre concordant.

Titre Crossref
Evaluation of Hypovirus Infection on the Vesicular Protein Expression Pattern of Cryphonectria parasitica by TMT-Based Proteomics Analysis
Date Crossref
25/08/2025
Éditeur
MDPI AG
Type
journal-article

Ce recoupement confirme des métadonnées liées au DOI. Il ne confirme ni la méthode ni les conclusions de l’étude, et il ne compte pas comme une seconde source scientifique indépendante.

Où se fait cette recherche

  • Minzu University of China pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • Guangxi University pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • School of Marine Sciences and Biotechnology Guangxi Key Laboratory for Polysaccharide Materials and Modifications pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • Guangxi Aquatic Animal Husbandry School pays non établi dans la notice
    Institution

Minzu University of China, Guangxi University et Guangxi Key Laboratory for Polysaccharide Materials and Modifications — School of Marine Sciences and Biotechnology, avec 1 autre affiliation.

Une affiliation ne permet pas de déduire la nationalité d’un auteur.

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