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Accès ouvert déclaré 2025 conference-abstract

Abstract 1467 Evidence of a catalytic dyad in F420-dependent glucose-6-phosphate dehydrogenase from Mycobacterium tuberculosis

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Rattachement africain : us. Niveau de preuve : code pays fourni par la source.

Le résumé fourni par la source

F420-dependent glucose-6-phosphate dehydrogenase (FGD) catalyzes the conversion of glucose-6-phosphate (G6P) to 6-phosphogluconolactone, using cofactor F420 as the hydride transfer acceptor. The proposed mechanism of FGD suggests that E109 serves as an active site an active site acid, donating a proton to the N-1 position of F420, and H40 would then act as a base abstracting a proton from G6P, facilitating the hydride transfer to the cofactor. Our previous pH-dependence studies supports the hypothesis that E109 is an active site acid, while leaving the role of H40 largely unanswered.

Ce résumé expose les affirmations des auteurs. BNTIC ne l’interprète pas comme une validation indépendante des résultats.

Le contrôle bibliographique ouvert

DOI retrouvé dans Crossref DOI retrouvé ; titre concordant.

Titre Crossref
Abstract 1467 Evidence of a catalytic dyad in F420-dependent glucose-6-phosphate dehydrogenase from Mycobacterium tuberculosis
Date Crossref
01/05/2025
Éditeur
Elsevier BV
Type
journal-article

Ce recoupement confirme des métadonnées liées au DOI. Il ne confirme ni la méthode ni les conclusions de l’étude, et il ne compte pas comme une seconde source scientifique indépendante.

Où se fait cette recherche

  • The University of Texas at Arlington pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure

The University of Texas at Arlington.

Une affiliation ne permet pas de déduire la nationalité d’un auteur.

Les sujets associés

Biochemical and Molecular Research

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