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Accès ouvert déclaré 2019 dataset

Human Methylene- tetrahydrofolate reductase (MTHFR) A Target Enabling Package (TEP)

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4Institutions déclarées
3Pays d’affiliation déclarés

Rattachement africain : gb, ch, us. Niveau de preuve : code pays fourni par la source.

Le résumé fourni par la source

The folate and methionine cycles are essential metabolic pathways for life, involved respectively in DNA synthesis and generation of the ubiquitous methyl donor S-adenosylmethionine (SAM). The enzyme 5,10-methylenetetrahydrofolate reductase (MTHFR) represents a key regulatory connection between these cycles, hence exerting a strong influence on an array of diseases. This TEP presents the first structures for any eukaryotic MTHFR, revealing a novel SAM-binding fold. The TEP provides additional mass spectrometry, activity assay and biophysical binding methods yielding mechanistic insights into how phosphorylation and allosteric binding of SAM act in concert to inhibit MTHFR activity. This work further provides the starting point for the design of tool molecules (e.g. SAM-analogues) aimed at disrupting the SAM-induced inhibition of MTHFR activity.

Ce résumé expose les affirmations des auteurs. BNTIC ne l’interprète pas comme une validation indépendante des résultats.

Le contrôle bibliographique ouvert

La source scientifique ouverte est momentanément indisponible.

Où se fait cette recherche

  • University of Oxford Nuffield Department of Medicine pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • University Children's Hospital Zurich Division of Metabolism and Children's Research Center pays non établi dans la notice
    Établissement de santé
  • University of Utah Department of Biochemistry pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • Memorial Sloan Kettering Cancer Center pays non établi dans la notice
    Établissement de santé

Nuffield Department of Medicine — University of Oxford, Division of Metabolism and Children's Research Center — University Children's Hospital Zurich et Department of Biochemistry — University of Utah, avec 1 autre affiliation.

Une affiliation ne permet pas de déduire la nationalité d’un auteur.

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