Tankyrase-1 regulates RBP-mediated mRNA turnover to promote muscle fiber formation
Rattachement africain : ca, sa. Niveau de preuve : code pays fourni par la source.
Le résumé fourni par la source
Poly(ADP-ribosylation) (PARylation) is a post-translational modification mediated by a subset of ADP-ribosyl transferases (ARTs). Although PARylation-inhibition based therapies are considered as an avenue to combat debilitating diseases such as cancer and myopathies, the role of this modification in physiological processes such as cell differentiation remains unclear. Here, we show that Tankyrase1 (TNKS1), a PARylating ART, plays a major role in myogenesis, a vital process known to drive muscle fiber formation and regeneration. Although all bona fide PARPs are expressed in muscle cells, experiments using siRNA-mediated knockdown or pharmacological inhibition show that TNKS1 is the enzyme responsible of catalyzing PARylation during myogenesis. Via this activity, TNKS1 controls the turnover of mRNAs encoding myogenic regulatory factors such as nucleophosmin (NPM) and myogenin. TNKS1 mediates these effects by targeting RNA-binding proteins such as Human Antigen R (HuR). HuR harbors a conserved TNKS-binding motif (TBM), the mutation of which not only prevents the association of HuR with TNKS1 and its PARylation, but also precludes HuR from regulating the turnover of NPM and myogenin mRNAs as well as from promoting myogenesis. Therefore, our data uncover a new role for TNKS1 as a key modulator of RBP-mediated post-transcriptional events required for vital processes such as myogenesis.
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Le contrôle bibliographique ouvert
DOI retrouvé dans Crossref DOI retrouvé ; titre concordant.
- Titre Crossref
- Tankyrase-1 regulates RBP-mediated mRNA turnover to promote muscle fiber formation
- Date Crossref
- 07/02/2024
- Éditeur
- Oxford University Press (OUP)
- Type
- journal-article
Ce recoupement confirme des métadonnées liées au DOI. Il ne confirme ni la méthode ni les conclusions de l’étude, et il ne compte pas comme une seconde source scientifique indépendante.
Où se fait cette recherche
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McGill University Dept. of Biochemistry pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
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King Abdullah University of Science and Technology KAUST Smart-Health Initiative (KSHI) and Biological and Environmental Science and Engineering (BESE) Division pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
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Centre hospitalier de l'Université Laval pays non établi dans la noticeÉtablissement de santé
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Faculté de Médecine Centre de recherche du CHU de Québec-Pavillon CHUL pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
Dept. of Biochemistry — McGill University, KAUST Smart-Health Initiative (KSHI) and Biological and Environmental Science and Engineering (BESE) Division — King Abdullah University of Science and Technology et Centre hospitalier de l'Université Laval, avec 1 autre affiliation.
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