Tardigrade secretory proteins protect biological structures from desiccation
Rattachement africain : us. Niveau de preuve : code pays fourni par la source.
Le résumé fourni par la source
Abstract Tardigrades, microscopic animals that survive a broad range of environmental stresses, express a unique set of proteins termed tardigrade-specific intrinsically disordered proteins (TDPs). TDPs are often expressed at high levels in tardigrades upon desiccation, and appear to mediate stress adaptation. Here, we focused on the proteins belonging to the secretory family of tardigrade proteins termed secreted-abundant heat soluble (“SAHS”) proteins, and investigated their ability to protect diverse biological structures. Recombinantly expressed SAHS proteins prevented desiccated liposomes from fusion, and enhanced desiccation tolerance of E. coli and Rhizobium tropici upon extracellular application. Molecular dynamics simulation and comparative structural analysis suggest a model by which SAHS proteins may undergo a structural transition upon desiccation, in which removal of water and solutes from a large internal cavity in SAHS proteins destabilizes the beta-sheet structure. These results highlight the potential application of SAHS proteins as stabilizing molecules for preservation of cells.
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Le contrôle bibliographique ouvert
DOI retrouvé dans Crossref DOI retrouvé ; titre concordant.
- Titre Crossref
- Tardigrade secretory proteins protect biological structures from desiccation
- Date Crossref
- 05/12/2023
- Éditeur
- openRxiv
- Type
- posted-content
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Où se fait cette recherche
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Harvard University pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
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Center for Systems Biology pays non établi dans la noticeStructure de recherche
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Massachusetts Institute of Technology Department of Mechanical Engineering pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
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Department of Systems Biology pays non établi dans la noticeInstitution
Harvard University, Center for Systems Biology et Department of Mechanical Engineering — Massachusetts Institute of Technology, avec 1 autre affiliation.
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