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Accès ouvert déclaré 2023 article

Interorganellar Communication Through Membrane Contact Sites in Toxoplasma Gondii

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Rattachement africain : us. Niveau de preuve : code pays fourni par la source.

Le résumé fourni par la source

Apicomplexan parasites are a group of protists that cause disease in humans and include pathogens like Plasmodium spp., the causative agent of malaria, and Toxoplasma gondii, the etiological agent of toxoplasmosis and one of the most ubiquitous human parasites in the world. Membrane contact sites (MCSs) are widespread structures within eukaryotic cells but their characterization in apicomplexan parasites is only in its very beginnings. Basic biological features of the T. gondii parasitic cycle support numerous organellar interactions, including the transfer of Ca 2+ and metabolites between different compartments. In T. gondii, Ca 2+ signals precede a series of interrelated molecular processes occurring in a coordinated manner that culminate in the stimulation of key steps of the parasite life cycle. Calcium transfer from the endoplasmic reticulum to other organelles via MCSs would explain the precision, speed, and efficiency that is needed during the lytic cycle of T. gondii. In this short review, we discuss the implications of these structures in cellular signaling, with an emphasis on their potential role in Ca 2+ signaling.

Ce résumé expose les affirmations des auteurs. BNTIC ne l’interprète pas comme une validation indépendante des résultats.

Le contrôle bibliographique ouvert

DOI retrouvé dans Crossref DOI retrouvé, mais le titre doit être comparé manuellement.

Titre Crossref
Interorganellar Communication Through Membrane Contact Sites in <i>Toxoplasma Gondii</i>
Date Crossref
01/01/2023
Éditeur
SAGE Publications
Type
journal-article

Ce recoupement confirme des métadonnées liées au DOI. Il ne confirme ni la méthode ni les conclusions de l’étude, et il ne compte pas comme une seconde source scientifique indépendante.

Les institutions déclarées

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Les sujets associés

Toxoplasma gondii Research StudiesHeme Oxygenase-1 and Carbon MonoxideHemoglobin structure and function

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