Investigating the Sequence Determinants of the Curling of Amyloid Fibrils Using Ovalbumin as a Case Study
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Le résumé fourni par la source
Highly ordered, straight amyloid fibrils readily lend themselves to structure determination techniques and have therefore been extensively characterized. However, the less ordered curly fibrils remain relatively understudied, and the structural organization underlying their specific characteristics remains poorly understood. We found that the exemplary curly fibril-forming protein ovalbumin contains multiple aggregation prone regions (APRs) that form straight fibrils when isolated as peptides or when excised from the full-length protein through hydrolysis. In the context of the intact full-length protein, however, the regions separating the APRs facilitate curly fibril formation. In fact, a meta-analysis of previously reported curly fibril-forming proteins shows that their inter-APRs are significantly longer and more hydrophobic when compared to straight fibril-forming proteins, suggesting that they may cause strain in the amyloid state. Hence, inter-APRs driving curly fibril formation may not only apply to our model protein but rather constitute a more general mechanism.
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Le contrôle bibliographique ouvert
DOI retrouvé dans Crossref DOI retrouvé ; titre concordant.
- Titre Crossref
- Investigating the Sequence Determinants of the Curling of Amyloid Fibrils Using Ovalbumin as a Case Study
- Date Crossref
- 26/08/2022
- Éditeur
- American Chemical Society (ACS)
- Type
- journal-article
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Où se fait cette recherche
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VIB-KU Leuven Center for Brain & Disease Research pays non établi dans la noticeStructure de recherche
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KU Leuven pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
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Department of Cellular and Molecular Medicine pays non établi dans la noticeInstitution
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Switch Laboratory pays non établi dans la noticeStructure de recherche
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Laboratory of Food Chemistry and Biochemistry and Leuven Food Science and Nutrition Research Centre (LFoRCe) pays non établi dans la noticeStructure de recherche
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Facility for Systems Biology Based Mass Spectrometry pays non établi dans la noticeInstitution
VIB-KU Leuven Center for Brain & Disease Research, KU Leuven et Department of Cellular and Molecular Medicine, avec 3 autres affiliations.
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