Aller au contenu principal
Accès ouvert déclaré 2022 article

DMSO-Quenched H/D-Exchange 2D NMR Spectroscopy and Its Applications in Protein Science

8Citations signalées, ce qui n’est pas une note de qualité
6Institutions déclarées
1Pays d’affiliation déclarés

Rattachement africain : jp. Niveau de preuve : code pays fourni par la source.

Le résumé fourni par la source

Hydrogen/deuterium (H/D) exchange combined with two-dimensional (2D) NMR spectroscopy has been widely used for studying the structure, stability, and dynamics of proteins. When we apply the H/D-exchange method to investigate non-native states of proteins such as equilibrium and kinetic folding intermediates, H/D-exchange quenching techniques are indispensable, because the exchange reaction is usually too fast to follow by 2D NMR. In this article, we will describe the dimethylsulfoxide (DMSO)-quenched H/D-exchange method and its applications in protein science. In this method, the H/D-exchange buffer is replaced by an aprotic DMSO solution, which quenches the exchange reaction. We have improved the DMSO-quenched method by using spin desalting columns, which are used for medium exchange from the H/D-exchange buffer to the DMSO solution. This improvement has allowed us to monitor the H/D exchange of proteins at a high concentration of salts or denaturants. We describe methodological details of the improved DMSO-quenched method and present a case study using the improved method on the H/D-exchange behavior of unfolded human ubiquitin in 6 M guanidinium chloride.

Ce résumé expose les affirmations des auteurs. BNTIC ne l’interprète pas comme une validation indépendante des résultats.

Le contrôle bibliographique ouvert

DOI retrouvé dans Crossref DOI retrouvé ; titre concordant.

Titre Crossref
DMSO-Quenched H/D-Exchange 2D NMR Spectroscopy and Its Applications in Protein Science
Date Crossref
10/06/2022
Éditeur
MDPI AG
Type
journal-article

Ce recoupement confirme des métadonnées liées au DOI. Il ne confirme ni la méthode ni les conclusions de l’étude, et il ne compte pas comme une seconde source scientifique indépendante.

Où se fait cette recherche

  • Tokyo University of Science pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • The University of Tokyo pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • National Institutes of Natural Sciences pays non établi dans la notice
    Structure de recherche
  • The Graduate University for Advanced Studies pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • Nagoya City University pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • Institute for Molecular Science pays non établi dans la notice
    Structure de recherche
  • School of Science Department of Physics pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • School of Physical Sciences Department of Functional Molecular Science pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure
  • Graduate School of Pharmaceutical Sciences pays non établi dans la notice
    Université ou école supérieure

Tokyo University of Science, The University of Tokyo et National Institutes of Natural Sciences, avec 6 autres affiliations.

Une affiliation ne permet pas de déduire la nationalité d’un auteur.

Les sujets associés

Protein Structure and DynamicsAdvanced NMR Techniques and ApplicationsEnzyme Structure and Function

BNTIC News n’est pas le producteur de ces données. Les publications sont interrogées à la demande dans Crossref, OpenAIRE, DOAJ, Europe PMC, HAL, DataCite, AfricArXiv, ROR et la Banque mondiale, sans clé d’accès. OpenAlex reste optionnel. Aucun service payant n’est nécessaire et aucune donnée externe n’est enregistrée en base. Consulter les sources et leurs limites.