Exoglycosidases de Bifidobacterium bifidum souche AA 2/2

Le résumé fourni par la source

La production de beta-d-galactosidase (EC. 3. 2. 1. 23), de n-acetyl-beta-d-glucosaminidase (EC. 3. 2. 1. 30), de neuraminidase (EC. 3. 2. 1. 18) et d'alpha-l-fucosidase (EC. 3. 2. 1. 51) a ete optimisee par fermentation. La bacterie anaerobie Bifidobacterium bifidum souche AA/22 a ete cultivee en milieu liquide renfermant par litre : 37 g d'un extrait sec de cerveau-cœur, 10 g de glucose et des facteurs bifidigenes (1 g de gynolactose ou 66 ml de lait de femme). La fermentation est conduite sous N2/CO2 a 37°C et a ph 6,8. L'extraction des systemes enzymatiques par une technique aux ultra-sons a ete optimisee en tampon phosphate de sodium 20 mm ph 6,8 renfermant de l'EDTA 20 mm et 0,1 p. 100 de nonidet P 40. Apres centrifugation d'une heure a 100 000 g la solution enzymatique obtenue renferme: 7 U de beta-d-galactosidase, 1,6 U de n-acetyl-beta-d-glucosaminidase, 90 mU de neuraminidase et 400 mU de fucosidase par mg de proteine. Une neuraminidase a ete purifiee jusqu'a homogeneite en electrophorese denaturante (SDS). La masse moleculaire de l'enzyme native est de 75 kDa, elle est constituee par deux sous-unites identiques (35 kDa). Le phi, la temperature et le ph optimum d'action sont respectivement de 4,2, 50°C et 5,0. Cette neuraminidase est sensible a l'action de la temperature, elle n'est stable qu'en dessous de 48°C. L'activite est independante des metaux. Elle permet l'hydrolyse des liaisons alpha 2,3 plus rapidement que les alpha 2,6 et les alpha 2,8. L'enzyme agit aussi bien sur les glycopeptides que sur les glycoproteines natives.

Ce résumé expose les affirmations des auteurs. BNTIC ne l’interprète pas comme une validation indépendante des résultats.