Cryo-EM structures of KdpFABC suggest a K+ transport mechanism via two inter-subunit half-channels
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Le résumé fourni par la source
Abstract P-type ATPases ubiquitously pump cations across biological membranes to maintain vital ion gradients. Among those, the chimeric K + uptake system KdpFABC is unique. While ATP hydrolysis is accomplished by the P-type ATPase subunit KdpB, K + has been assumed to be transported by the channel-like subunit KdpA. A first crystal structure uncovered its overall topology, suggesting such a spatial separation of energizing and transporting units. Here, we report two cryo-EM structures of the 157 kDa, asymmetric KdpFABC complex at 3.7 Å and 4.0 Å resolution in an E1 and an E2 state, respectively. Unexpectedly, the structures suggest a translocation pathway through two half-channels along KdpA and KdpB, uniting the alternating-access mechanism of actively pumping P-type ATPases with the high affinity and selectivity of K + channels. This way, KdpFABC would function as a true chimeric complex, synergizing the best features of otherwise separately evolved transport mechanisms.
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Le contrôle bibliographique ouvert
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- Titre Crossref
- Cryo-EM structures of KdpFABC suggest a K+ transport mechanism via two inter-subunit half-channels
- Date Crossref
- 26/11/2018
- Éditeur
- Springer Science and Business Media LLC
- Type
- journal-article
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Où se fait cette recherche
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Goethe University Frankfurt Institute of Biochemistry pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
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University of Groningen Department of Structural Biology pays non établi dans la noticeUniversité ou école supérieure
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Instituto de Salud Carlos III pays non établi dans la noticeOrganisation à but non lucratif
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Euskadiko Parke Teknologikoa pays non établi dans la noticeInstitution
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CIC bioGUNE pays non établi dans la noticeStructure de recherche
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Centro de Investigación Biomédica en Red pays non établi dans la noticeStructure de recherche
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Proteomics Platform pays non établi dans la noticeInstitution
Institute of Biochemistry — Goethe University Frankfurt, Department of Structural Biology — University of Groningen et Instituto de Salud Carlos III, avec 4 autres affiliations.
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